Mit DMIF1 wurde erstmals in Dictyostelium ein zur Familie der mitochondrialen F1F0-ATPase-Inhibitoren zählendes Homolog gefunden. Diese verhindern die letale ATP-Verarmung durch Hemmung der ATP-Hydrolyse, der Umkehrreaktion der ATP-Synthase, die bei Zusammenbruch des Membranpotentials abläuft. Das helicale, hochgeladene DMIF1-Monomer hat eine N-terminale Targeting-Domäne, die den Transfer des im Zytoplasma gebildeten Precursors in die Mitochondrien bewirkt, wo das reife Protein durch Abspalten der Domäne nach einem modifizierten R-2-Motiv durch die Protease MPP entsteht. Sterische Störung der Targeting-Domäne durch die Fusion an GFP führt zum Transfer in die pericentrosomale Region, wo das ungefaltete Protein in Aggresomen degradiert wird. Die C-terminale Coiled coil-Domäne dient potentiell der Assemblierung zum inhibitorisch aktiven Dimer, helicale Bereiche der inhibitorischen Region zur Bildung des inaktiven Tetramers. Gemäß Restriktions- und Sequenzanalyse-Daten ist ein bisher nicht charakterisiertes homologes Protein DMIF2 wahrscheinlich.     «

Mit DMIF1 wurde erstmals in Dictyostelium ein zur Familie der mitochondrialen F1F0-ATPase-Inhibitoren zählendes Homolog gefunden. Diese verhindern die letale ATP-Verarmung durch Hemmung der ATP-Hydrolyse, der Umkehrreaktion der ATP-Synthase, die bei Zusammenbruch des Membranpotentials abläuft. Das helicale, hochgeladene DMIF1-Monomer hat eine N-terminale Targeting-Domäne, die den Transfer des im Zytoplasma gebildeten Precursors in die Mitochondrien bewirkt, wo das reife Protein durch Abspalten d...     »

The DMIF1 protein found in Dictyostelium is homologous to members of the F1F0-ATPase inhibitory protein family. Those inhibitors protect cells from uncontrolled ATP hydrolysis and thus from letal ATP deprivation. Activation of the hydrolysis pathway, the reversed function of F1F0, is caused by membrane potential breakdown. The helical, highly charged DMIF1 protein monomer contains an N-terminal targeting domain to transfer the precursor, synthesized in the cytoplasm, to mitochondria. In the matrix the targeting domain is cleaved off by a mitochondrial protease MPP following an R-2 processing motif. Sterical blocking of the targeting domain by the reporter protein GFP fused to DMIF1 N-terminus targets the protein to aggresomes in the pericentrosomal region, where the unfolded protein is degradated. The inhibitory active homodimer is built by mutual interaction of the C-terminal Coiled-coil domain, whereas a helical part of the inhibitory do-main serves as an interaction region to assemble the inactive homotetramer. According first data from re-striction enzyme digestion experiments and DNA sequence analysis a putative inhibitory protein DMIF2, homologous to DMIF1, is presumed.     «

The DMIF1 protein found in Dictyostelium is homologous to members of the F1F0-ATPase inhibitory protein family. Those inhibitors protect cells from uncontrolled ATP hydrolysis and thus from letal ATP deprivation. Activation of the hydrolysis pathway, the reversed function of F1F0, is caused by membrane potential breakdown. The helical, highly charged DMIF1 protein monomer contains an N-terminal targeting domain to transfer the precursor, synthesized in the cytoplasm, to mitochondria. In the matr...     »