Delayed fluorescence of the radical pair P+HA- allowed to trace protein relaxation between 100ps-30ns as a response to charge separation. The energy of P+HA- shows a temporally unresolved fast relaxation phase, which is considerably enhanced at the freezing point of the aqueous solvent (270K). Subsequently stretched exponential relaxation occurs with a transition temperature between 160 K and 200 K. Increasing the redoxpotential of the primary bacteriochlorophyll acceptor yields activated charge separation above 220K and activationless behaviour below demonstrating the transition between two step and superexchange electron transfer. From the anisotropy of low temperature charge separation in an electric field primary formation of P+HA- could be corroborated. The field effect is negative at short times and changes sign at ~700ps allowing conclusions on the width of the energy distribution of P+HA-.     «

Delayed fluorescence of the radical pair P+HA- allowed to trace protein relaxation between 100ps-30ns as a response to charge separation. The energy of P+HA- shows a temporally unresolved fast relaxation phase, which is considerably enhanced at the freezing point of the aqueous solvent (270K). Subsequently stretched exponential relaxation occurs with a transition temperature between 160 K and 200 K. Increasing the redoxpotential of the primary bacteriochlorophyll acceptor yields activated charge...     »

Die Proteinrelaxation als Antwort auf die Ladungstrennung wurde zwischen 100 ps und 30ns anhand der verzögerten Fluoreszenz des Radikalpaars P+HA- verfolgt. Die Energie von P+HA- weist eine zeitlich unaufgelöste Relaxationsphase auf, die oberhalb des Gefrierpunkts des Lösungsmittels (270K) erheblich verstärkt ist. Anschliessend erfolgt gestreckt exponentielle Relaxation mit einer Übergangstemperatur um ~180 K. Ein erhöhtes Redoxpotential des primären Bactreiochlorophyll-Akzeptors hat oberhalb 240K aktivierte und darunter aktivierungsfreie Ladungstrennung zur Folge und demonstriert den Übergang zwischen Zweischritt- und Superexchange-Elektrontransfer. Anhand der Anisotropie der Ladungstrennung in einem elektrischen Feld konnte die primäre Bildung von P+HA- bestätigt werden. Der Vorzeichenwechsel des Feldeffekts bei ˜700ps ermöglicht Schlüsse auf die energetische Breite von P+HA-.     «

Die Proteinrelaxation als Antwort auf die Ladungstrennung wurde zwischen 100 ps und 30ns anhand der verzögerten Fluoreszenz des Radikalpaars P+HA- verfolgt. Die Energie von P+HA- weist eine zeitlich unaufgelöste Relaxationsphase auf, die oberhalb des Gefrierpunkts des Lösungsmittels (270K) erheblich verstärkt ist. Anschliessend erfolgt gestreckt exponentielle Relaxation mit einer Übergangstemperatur um ~180 K. Ein erhöhtes Redoxpotential des primären Bactreiochlorophyll-Akzeptors hat oberhalb 24...     »