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Originaltitel:
Der ATPase-Zyklus von Hsp90 und die Struktur-Funktions-Beziehung seines Partnerproteins p23
Übersetzter Titel:
The ATPase cycle of Hsp90 and the structure-function relationship of its partner protein p23
Autor:
Weikl, Martina
Jahr:
2000
Dokumenttyp:
Dissertation
Fakultät/School:
Fakultät für Chemie
Betreuer:
Buchner, Johannes (Prof. Dr.)
Gutachter:
Buchner, Johannes (Prof. Dr.); Gierl, Alfons (Prof. Dr.)
Format:
Text
Sprache:
de
Fachgebiet:
CHE Chemie
Stichworte:
Hsp90; ATPase-Zyklus; kinetische Analyse
Übersetzte Stichworte:
Hsp90; ATPase cycle; kinetic analysis
Schlagworte (SWD):
Hitzeschockproteine; Adenosintriphosphatasen
TU-Systematik:
CHE 820d ; CHE 827d ; CHE 825d ; CHE 832d
Kurzfassung:
Hsp90 ist ein molekulares Chaperon für das in vivo ATP-Abhängigkeit nachgewiesen wurde. In der vorliegenden Arbeit wurden die Teilreaktionen des ATPase-Zyklus von Hsp90 aus S. cerevisiae kinetisch analysiert. Dabei wurde eine molekulare Umlagerungsreaktion identifiziert, die zur Determinierung des gebundenen Nukleotids zur Hydrolyse führt. Weiterhin wurden spezifische Funktionen des Hsp90-Partnerproteins p23 definierten Strukturbereichen des Moleküls zugeordnet.
Übersetzte Kurzfassung:
Hsp90 is a molecular chaperone which has been shown to be ATP-dependent in vivo. The present thesis comprises a detailled kinetic analysis of the individual steps of the ATPase cycle of Hsp90 from S. cerevisiae. The analysis led to the identification of a molecular rearrangement within the Hsp90 molecule, which results in a determination of the bound nucleotide for hydrolysis. Furthermore, specific functions of the Hsp90 partner protein p23 were mapped to defined structural domains of the p23 mo...     »
Veröffentlichung:
Universitätsbibliothek der TU München
WWW:
https://mediatum.ub.tum.de/?id=601141
Eingereicht am:
14.07.2000
Mündliche Prüfung:
06.10.2000
Dateigröße:
2737384 bytes
Seiten:
145
Urn (Zitierfähige URL):
https://nbn-resolving.de/urn/resolver.pl?urn:nbn:de:bvb:91-diss2000100606205
Letzte Änderung:
05.06.2007
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