Biomolecules at the solid-liquid interface have been investigated using electrochemical measurement techniques such as cyclic voltammetry and electrochemical scanning probe microscopies. Structure and function of the biomolecules, depending on the electron transfer and the used electrode material could be studied down to a single molecule level. Besides investigating natural electroactive proteins, e.g. the metalloprotein azurin or the iron storage protein ferritin, a method has been developed in order to enable the electrochemical detection of redox inavtive enzymes such as the cysteine protease papain. For this, electroactive ferrocene affinity labels have been developed and characterized and their successful binding to the active site of the enzymes was shown.      «

Biomolecules at the solid-liquid interface have been investigated using electrochemical measurement techniques such as cyclic voltammetry and electrochemical scanning probe microscopies. Structure and function of the biomolecules, depending on the electron transfer and the used electrode material could be studied down to a single molecule level. Besides investigating natural electroactive proteins, e.g. the metalloprotein azurin or the iron storage protein ferritin, a method has been developed i...     »

Mit Hilfe elektrochemischer Messmethoden, wie zyklischer Voltammetrie und elektrochemischer Rastersondenmikroskopie wurden Biomoleküle an der fest-flüssig Phasengrenze untersucht. Dabei konnten Struktur und Funktion der Biomoleküle, abhängig vom Elektronentransfer und dem verwendeten Elektrodenmaterial, bis auf Einzelmolekülebene untersucht werden. Neben der Verwendung von natürlich vorkommenden elektroaktiven Proteinen, wie dem Metalloprotein Azurin oder dem Eisenspeicherprotein Ferritin, wurde eine Methode entwickelt, um auch redoxinaktive Enzyme, wie die Cysteinprotease Papain, elektrochemisch detektierbar zu machen. Hierzu wurden elektroaktive Ferrocen-Affinitätsmarker entwickelt, charakterisiert und deren erfolgreiche Anbindung an das aktive Zentrum des Enzyms nachgewiesen.     «

Mit Hilfe elektrochemischer Messmethoden, wie zyklischer Voltammetrie und elektrochemischer Rastersondenmikroskopie wurden Biomoleküle an der fest-flüssig Phasengrenze untersucht. Dabei konnten Struktur und Funktion der Biomoleküle, abhängig vom Elektronentransfer und dem verwendeten Elektrodenmaterial, bis auf Einzelmolekülebene untersucht werden. Neben der Verwendung von natürlich vorkommenden elektroaktiven Proteinen, wie dem Metalloprotein Azurin oder dem Eisenspeicherprotein Ferritin, wurde...     »