Asymmetrische Synthesen mit neuen Oxidoreduktasen aus Cyanobakterien
Translated title:
Asymmetric syntheses using novel oxidoreductases from cyanobacteria
Author:
Hölsch, Kathrin
Year:
2009
Document type:
Dissertation
Faculty/School:
Fakultät für Maschinenwesen
Advisor:
Weuster-Botz, Dirk (Prof. Dr.)
Referee:
Weuster-Botz, Dirk (Prof. Dr.); Buchner, Johannes (Prof. Dr.)
Language:
de
Subject group:
CHE Chemie; CIT Chemie-Ingenieurwesen, Technische Chemie, Biotechnologie
Abstract:
Chirale Alkohole sind wichtige Bausteine für die Synthese bioaktiver Substanzen. Einfach zugänglich sind diese Verbindungen durch biokatalytische Reduktion prochiraler Ketone. Die Identifizierung einer neuen Oxidoreduktase in Cyanobakterien, die auch mehrfach halogenierte Ketone enantioselektiv umsetzt, eröffnet einen neuen Zugang zu chiralen Synthesebausteinen. In dieser Arbeit wurde gezeigt, dass sich cyanobakterielle Ketoacylreduktasen hinsichtlich ihrer spezifischen Aktivität, ihres Substratspektrums und ihrer Stabilität für den technischen Einsatz eignen. In einer Untersuchung von 16 Ketoacylreduktasen aus Cyanobakterien verschiedener taxonomischer Ordnungen wurden die Enzyme mit dem größten Potential für asymmetrische Synthesen identifiziert. Am Beispiel eines dieser Enzyme wurde eine neue Methode zur in situ Regenerierung der benötigten Cofaktoren entwickelt und zur asymmetrischen Synthese angewendet.
Translated abstract:
Chiral alcohols constitute important intermediates in the synthesis of optically active compounds. These building blocks can be easily obtained by biocatalytic reduction of prochiral ketones. The discovery of a novel oxidoreductase in cyanobacteria capable of enantioselective reduction of even multi-halogenated ketones offers an alternative route to chiral building blocks. In this thesis, it was demonstrated that ketoacyl reductases from cyanobacteria are well suited for industrial processes in terms of specific activity, substrate spectrum and stability. A study of 16 ketoacyl reductases from cyanobacteria belonging to different taxonomic groups revealed enzymes with high potential for use in asymmetric synthesis of chiral alcohols. Exemplarily, a novel method for in situ regeneration of cofactors was elaborated and applied to asymmetric syntheses using one of those enzymes.
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