Prion diseases are fatal neurodegenerative disorders caused by the accumulation of the pathological isoform PrPSc of the cellular prion protein (PrPc). Peptide aptamers are molecules consisting of a constant scaffold protein displaying variable peptide sequences. Three PrP-binding peptide aptamers were isolated from a random peptide library. Treatment of prion-infected cultured cells with recombinantly expressed and purified peptide aptamers abrogated prion conversion. Furthermore, it is shown for the first time that peptide aptamers based on the scaffold protein trxA can be expressed intracellularly in the secretory pathway without losing their affinity for PrP. By introducing cellular targeting signals, the anti-prion effects of the peptide aptamers upon transient expression in prion infected cells could be improved. This study expands the applications of peptide aptamers and offers new possibilities for treatment of prion diseases.     «

Prion diseases are fatal neurodegenerative disorders caused by the accumulation of the pathological isoform PrPSc of the cellular prion protein (PrPc). Peptide aptamers are molecules consisting of a constant scaffold protein displaying variable peptide sequences. Three PrP-binding peptide aptamers were isolated from a random peptide library. Treatment of prion-infected cultured cells with recombinantly expressed and purified peptide aptamers abrogated prion conversion. Furthermore, it is shown f...     »

Prion-Erkrankungen sind tödliche neurodegenerative Krankheiten, verursacht durch die Akkumulierung der pathologischen Isoform PrPSc des zellulären Prion Proteins (PrPc). Peptid-Aptamere bestehen aus variablen Peptid-Sequenzen, die von einem konstanten Gerüstprotein präsentiert werden. Aus einer Zufalls-Peptidbibliothek wurden 3 PrP-bindende Peptid-Aptamere isoliert. Die Behandlung Prion-infizierter Zellen mit rekombinant exprimierten und aufgereinigten Peptid-Aptameren konnte die PrPSc Bildung verhindern. Erstmals wird gezeigt, dass Peptid-Aptamere im Gerüstprotein trxA intrazellulär im sekretorischen Transportweg exprimiert werden können und an PrP binden. Das Einführen zellulärer Targeting-Signale verbesserte die anti-Prion Wirkung der Peptid-Aptamere bei transienter Expression in Prion-infizierten Zellen. Die Studie erweitert die Anwendungsmöglichkeiten von Peptid-Aptameren und bietet neue Ansätze zur Behandlung von Prion-Krankheiten.     «

Prion-Erkrankungen sind tödliche neurodegenerative Krankheiten, verursacht durch die Akkumulierung der pathologischen Isoform PrPSc des zellulären Prion Proteins (PrPc). Peptid-Aptamere bestehen aus variablen Peptid-Sequenzen, die von einem konstanten Gerüstprotein präsentiert werden. Aus einer Zufalls-Peptidbibliothek wurden 3 PrP-bindende Peptid-Aptamere isoliert. Die Behandlung Prion-infizierter Zellen mit rekombinant exprimierten und aufgereinigten Peptid-Aptameren konnte die PrPSc Bildung v...     »