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Originaltitel:
Structural analysis of the cancer promoting Matrix Metalloproteinase–9 in complexes with novel pharmacological inhibitors
Originaluntertitel:
Molecular structure of the hemopexin domain of MT1-MMP, including novel dimerization models
Übersetzter Titel:
Strukturanalysen der an der Krebsentstehung beteiligten Matrix-Metalloproteinase-9 im Komplex mit neuen pharmakologischen Inhibitoren
Übersetzter Untertitel:
Strukturmodell der Hemopexin-Domäne von MT1-MMP und neue Dimerisierungs-Modelle
Autor:
Tochowicz, Anna Maria
Jahr:
2006
Dokumenttyp:
Dissertation
Institution:
Fakultät für Chemie
Betreuer:
Huber, Robert (Prof. Dr. Dr. h.c.)
Gutachter:
Huber, Robert (Prof. Dr. Dr. h.c.)
Sprache:
en
Fachgebiet:
BIO Biowissenschaften; CHE Chemie
Schlagworte (SWD):
Metalloproteinasen; Metalloproteinaseninhibitor; Biochemische Methode; Röntgenkristallographie
TU-Systematik:
CHE 832d; CHE 829d; CHE 893d; CHE 890d
Kurzfassung:
Cancer is a life-threatening disorder and one of the major prevailing health problems. The Matrix Metalloproteinase-9, also called gelatinase B, is a critical component of the angiogenic switch driving metastasis in various cancers. Additionally it promotes osteoarthritis, atherosclerosis or heart failure. Under healthy conditions, the MMP-9 proteolytic activity is strictly regulated by the endogenous tissue inhibitors of matrix metalloproteinases (TIMPs), while disruption of this balance leads...    »
Übersetzte Kurzfassung:
Lebensbedrohliche Krebserkrankungen sind eines der größten medizinischen Probleme unserer Zeit. Matrixmetalloproteinase 9 (MMP-9), oder Gelatinase B, ist eine der entscheidenden Komponenten bei der Gefäßneubildung, welche die Metastasierung diverser Krebsarten vorantreibt, sowie Osteoarthritis, Atherosklerose und Herzversagen fördert. Im gesunden Zustand wird die proteolytische Aktivität von MMP-9 durch die endogenen Gewebsinhibitoren der Matrixmetalloproteinasen (TIMP) streng reguliert, während...    »
WWW:
https://mediatum.ub.tum.de/?id=604489
Eingereicht am:
27.09.2006
Mündliche Prüfung:
20.11.2006
Dateigröße:
4559399 bytes
Seiten:
151
Urn (Zitierfähige URL):
https://nbn-resolving.de/urn/resolver.pl?urn:nbn:de:bvb:91-diss-20061120-604489-0-3
Letzte Änderung:
24.10.2008
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