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Originaltitel:
Identification of the human cathelicidin LL-37 as inhibitor of amyloid self-assembly of islet amyloid polypeptide (IAPP) and study of the IAPP/LL-37 cross-interaction
Übersetzter Titel:
Identifizierung des humanen Cathelicidins LL-37 als Inhibitor der Amyloidbildung des Inselamyloid-Polypeptids (IAPP) und Untersuchung der IAPP/LL-37 Kreuz-Wechselwirkung
Autor:
Armiento, Valentina
Jahr:
2022
Dokumenttyp:
Dissertation
Fakultät/School:
TUM School of Life Sciences
Betreuer:
Kapurniotu, Aphrodite (Prof. Dr.)
Gutachter:
Kapurniotu, Aphrodite (Prof. Dr.); Buchner, Johannes (Prof. Dr.)
Sprache:
en
Fachgebiet:
CHE Chemie
TU-Systematik:
CHE 820
Kurzfassung:
Amyloid self-assembly of islet amyloid polypeptide (IAPP) is linked to pancreatic β-cell degeneration and the pathogenesis of type 2 diabetes. The human cathelicidin LL-37 is known for its antimicrobial, antiviral, and immunoregulatory functions. This thesis reports the identification of the LL-37/IAPP interaction resulting in suppression of IAPP amyloid self-assembly in vitro and biophysical and biochemical studies towards the characterization of the molecular determinants of this interaction.
Übersetzte Kurzfassung:
Die amyloide Selbstassoziation des Inselamyloid-Polypeptids (IAPP) ist mit der Degeneration der pankreatischen β-Zellen und Typ 2-Diabetes assoziiert. Das humane Cathelicidin LL-37 ist für seine antimikrobiellen, antiviralen und immunregulatorischen Funktionen bekannt. Diese Arbeit beschreibt die Identifizierung der LL-37/IAPP-Wechselwirkung, die zur Unterdrückung der amyloidogenen Selbstassemblierung von IAPP in vitro führt, sowie biophysikalische und biochemische Untersuchungen zur Charakteris...     »
WWW:
https://mediatum.ub.tum.de/?id=1624778
Eingereicht am:
22.09.2021
Mündliche Prüfung:
03.03.2022
Dateigröße:
7011391 bytes
Seiten:
187
Urn (Zitierfähige URL):
https://nbn-resolving.de/urn/resolver.pl?urn:nbn:de:bvb:91-diss-20220303-1624778-1-1
Letzte Änderung:
15.09.2022
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