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Originaltitel:
Mechanistic Analysis of the Hsp70/ Hsp90 Co-chaperone Sti1
Übersetzter Titel:
Mechanistische Analyse des Hsp70 / Hsp90 Co-Chaperons Sti1
Autor:
Hack, Gordon
Jahr:
2020
Dokumenttyp:
Dissertation
Fakultät/School:
Fakultät für Chemie
Betreuer:
Buchner, Johannes (Prof. Dr.)
Gutachter:
Buchner, Johannes (Prof. Dr.); Rief, Matthias (Prof. Dr.)
Sprache:
en
Fachgebiet:
BIO Biowissenschaften
TU-Systematik:
CHE 800d; CIT 900d
Kurzfassung:
Hsp70 and Hsp90 are molecular chaperones which play a central role in protein folding. Sti1 is a co-chaperone which physically connects Hsp70 and Hsp90, enabling transfer of client proteins between them. In this work, contributions of Sti1 domains to the interaction with Hsp70 and Hsp90 was investigated, along with the determinants of multi-chaperone complex formation. Contributions to folding of a model client protein were examined, providing new insights into this central co-chaperone.
Übersetzte Kurzfassung:
Hsp70 und Hsp90 sind molekulare Chaperone, die eine zentrale Rolle bei der Proteinfaltung spielen. Sti1 ist ein Co-Chaperon, das Hsp70 und Hsp90 physikalisch verbindet und den Transfer von Proteinsubstraten zwischen Hsp70 und Hsp90 ermöglicht. In dieser Arbeit wurden die Aufgaben einzelner Sti1 Domänen bei der Interaktion von Hsp70 und Hsp90 untersucht und ihre Aufgabe beim Aufbau des Multichaperonkomplexes analysiert. Dadurch gewährt die Untersuchung der Faltung eines Modellsubstrats durch Hsp7...     »
WWW:
https://mediatum.ub.tum.de/?id=1507618
Eingereicht am:
08.07.2019
Mündliche Prüfung:
21.02.2020
Dateigröße:
6360517 bytes
Seiten:
127
Urn (Zitierfähige URL):
https://nbn-resolving.de/urn/resolver.pl?urn:nbn:de:bvb:91-diss-20200221-1507618-1-7
Letzte Änderung:
21.02.2022
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