Under the scope of the present work the crystal structures of complexes between four different E.coli GTP cyclohydrolase I single amino-acid mutants and GTP were studied. With these crystal structures the binding of the GTP substrate could be analysed, enabling the assertion of the enzymatic mechanism. After the hydration of the C8 atom of the GTP substrate by a zink coordinated water molecule, follows imidazole ring opening affording a formamide derivative, which is then released again by zink catalysis. On this work were also studied two aldehyde oxidoreductases (AOR) from the reducing bacteria D.gigas (MOP) and D.desulfuricans ATCC 27774 (MOD). The very high resolution model of MOP confirmed the oxidation state of the MCD cofactor as tetrahydropterin. Comparison between both AOR enzymes permided the confirmation of functional features, like the localization on the protein surface of a contact zone for the physiological electron acceptor.     «

Under the scope of the present work the crystal structures of complexes between four different E.coli GTP cyclohydrolase I single amino-acid mutants and GTP were studied. With these crystal structures the binding of the GTP substrate could be analysed, enabling the assertion of the enzymatic mechanism. After the hydration of the C8 atom of the GTP substrate by a zink coordinated water molecule, follows imidazole ring opening affording a formamide derivative, which is then released again by zink...     »

Im Rahmen dieser arbeit wurden die Kristallstrukturen von Komplexen zwischen vier unterschiedlichen E. coli GTP-Cyclohydrolase I Ein-Aminosäure-Mutanten und GTP gelöst. Mit diesen Kristallstrukturen konnte die Bindung des GTP Substrates aufgedeckt, und der enzymatische Mechanismus erklärt werden. Nach der Hydratisierung des C-8-Atoms des Substrats durch ein zinkkoordiniertes Wassermolekül erfolgt eine Ring-Öffnung, gefolgt von einer zinkkoordinierter Formamidableitung und schließlich einer zinkkatalysierten Formamidabspaltung. In der vorliegenden Arbeit wurden zudem die Aldehyd-oxidoreduktasen der Beiden Bakterien D. gigas (MOP) und D. desulfuricans ATCC 27774 (MOD)studiert. Die besseren Auflösungsdaten bei MOP ermöglichten, den zustand des MCD-Kofaktors als Tetrahydropterin zu bestätigen. Der Vergleich zwischen diesen ähnlichen Enzymen erlaubte auch die Bestätigung von Funktionseigenschaften, wie z. B. die Lokalisierung des physiologischen Elektronenakzeptorinteraktionsortes.     «

Im Rahmen dieser arbeit wurden die Kristallstrukturen von Komplexen zwischen vier unterschiedlichen E. coli GTP-Cyclohydrolase I Ein-Aminosäure-Mutanten und GTP gelöst. Mit diesen Kristallstrukturen konnte die Bindung des GTP Substrates aufgedeckt, und der enzymatische Mechanismus erklärt werden. Nach der Hydratisierung des C-8-Atoms des Substrats durch ein zinkkoordiniertes Wassermolekül erfolgt eine Ring-Öffnung, gefolgt von einer zinkkoordinierter Formamidableitung und schließlich einer zinkk...     »