Pathogenesis of celiac disease: identification of isopeptides between tissue transglutaminase and gluten peptides from wheat, rye and barley by LC-MS/MS

Lexhaller, Barbara

Benutzer: Gast

Barbara Lexhaller

Originaltitel:: Pathogenesis of celiac disease: identification of isopeptides between tissue transglutaminase and gluten peptides from wheat, rye and barley by LC-MS/MS
Übersetzter Titel:: Zöliakiepathogenese: Identifizierung von Isopeptiden zwischen der Gewebstransglutaminase und Glutenpeptiden von Weizen, Roggen und Gerste mittels LC-MS/MS
Autor:: Lexhaller, Barbara
Jahr:: 2020
Dokumenttyp:: Dissertation
Fakultät/School:: Fakultät für Chemie
Betreuer:: Scherf, Katharina (Prof. Dr.)
Gutachter:: Scherf, Katharina (Prof. Dr.); Feige, Matthias (Prof. Dr.); Colgrave, Michelle (Prof. Dr.)
Sprache:: en
Fachgebiet:: ALL Allgemeines; CHE Chemie; LEB Lebensmitteltechnologie; MED Medizin
Stichworte:: Celiac disease, Gluten, Wheat, Rye, Barley, Isopeptides
Übersetzte Stichworte:: Zöliakie, Gluten, Weizen, Roggen, Gerste, Isopeptide
Kurzfassung:: Human intestinal tissue transglutaminase (TG2) forms covalently linked complexes with gluten peptides by transamidation. Highly purified gluten protein types were isolated and their proteins were characterized and relatively quantified. Model systems and a strategy for the identification of isopeptides were developed and isopeptides between TG2 and model peptides as well as biological gluten peptides of wheat, rye and barley were detected by discovery-driven LC-MS/MS and additionally verified by targeted LC-MS/MS analyses. «
Human intestinal tissue transglutaminase (TG2) forms covalently linked complexes with gluten peptides by transamidation. Highly purified gluten protein types were isolated and their proteins were characterized and relatively quantified. Model systems and a strategy for the identification of isopeptides were developed and isopeptides between TG2 and model peptides as well as biological gluten peptides of wheat, rye and barley were detected by discovery-driven LC-MS/MS and additionally verified by... »
Übersetzte Kurzfassung:: Die humane Gewebstransglutaminase (TG2) bildet durch Transamidierung kovalent verknüpfte Komplexe mit Glutenpeptiden. Glutenproteintypen aus Weizen, Gerste und Roggen wurden isoliert, ihre Proteine charakterisiert und relativ quantifiziert. Durch die Entwicklung von Modellsystemen und einer Strategie zur Identifizierung von Isopeptiden wurden Isopeptide zwischen TG2 und Modellpeptiden sowie biologischen Glutenpeptiden von Weizen, Roggen und Gerste durch LC-MS/MS nachgewiesen und zusätzlich durch zielgerichtete LC-MS/MS-Analysen verifiziert. «
Die humane Gewebstransglutaminase (TG2) bildet durch Transamidierung kovalent verknüpfte Komplexe mit Glutenpeptiden. Glutenproteintypen aus Weizen, Gerste und Roggen wurden isoliert, ihre Proteine charakterisiert und relativ quantifiziert. Durch die Entwicklung von Modellsystemen und einer Strategie zur Identifizierung von Isopeptiden wurden Isopeptide zwischen TG2 und Modellpeptiden sowie biologischen Glutenpeptiden von Weizen, Roggen und Gerste durch LC-MS/MS nachgewiesen und zusätzlich durch... »
ISBN:: 978-3-8439-4563-9
WWW:: https://mediatum.ub.tum.de/?id=1543711
Eingereicht am:: 22.04.2020
Mündliche Prüfung:: 29.06.2020
Letzte Änderung:: 13.11.2020
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