In der hier vorgestellten Arbeit werden die mechanischen Eigenschaften einzelner Superhelices mit einem Kraftmikroskop (AFM) untersucht. Superhelices sind ein häufig in Proteinen auftretendes Faltungsmotiv, im einfachsten Fall bestehen sie aus zwei alpha-Helices die sich gegenseitig umwinden. Das Kraftmikroskop erlaubt es, beide alpha-Helices schrittweise mit Kräften zwischen 10 und 16 pN voneinander zu trennen, wobei sequenzspezifische Kraftfluktuationen aufgelöst werden können. Der Entfaltungsvorgang findet nahe am thermodynamischen Gleichgewicht statt und kann durch Erhöhen der Auftrenngeschwindigkeit zum Nichtgleichgewicht verschoben werden. Dadurch kann experimentell die Gültigkeit des Fluktuationstheorems von Crooks für AFM-Messungen gezeigt werden.      «

In der hier vorgestellten Arbeit werden die mechanischen Eigenschaften einzelner Superhelices mit einem Kraftmikroskop (AFM) untersucht. Superhelices sind ein häufig in Proteinen auftretendes Faltungsmotiv, im einfachsten Fall bestehen sie aus zwei alpha-Helices die sich gegenseitig umwinden. Das Kraftmikroskop erlaubt es, beide alpha-Helices schrittweise mit Kräften zwischen 10 und 16 pN voneinander zu trennen, wobei sequenzspezifische Kraftfluktuationen aufgelöst werden können. Der Entfaltun...     »

We use atomic force microscopy to mechanically unzip and rezip single coiled coil proteins. Unzipping occurs at forces between 10 and 16 pN with specific force fluctuations that can be directly linked to the amino-acid sequences. The unzipping process occurs close to thermal equilibrium and can be driven to non-equilibrium by increasing the pulling speed. Because the equilibrium as well as the non-equilibrium regime is experimentally accessible we could show the applicability of Crooks fluctuation theorem to AFM measurements. The work presented here shows that force spectroscopy is able to study local interactions of single alpha-helical turns within a coiled coil structure.      «

We use atomic force microscopy to mechanically unzip and rezip single coiled coil proteins. Unzipping occurs at forces between 10 and 16 pN with specific force fluctuations that can be directly linked to the amino-acid sequences. The unzipping process occurs close to thermal equilibrium and can be driven to non-equilibrium by increasing the pulling speed. Because the equilibrium as well as the non-equilibrium regime is experimentally accessible we could show the applicability of Crooks fluctuati...     »