Verfahrenseinflüsse und stoffliche Interaktionen bei der enzymatischen Quervernetzung von Proteinen

Bönisch, Martin

Martin Bönisch

Originaltitel:: Verfahrenseinflüsse und stoffliche Interaktionen bei der enzymatischen Quervernetzung von Proteinen
Übersetzter Titel:: Verfahrenseinflüsse und stoffliche Interaktionen bei der enzymatischen Quervernetzung von Proteinen
Autor:: Bönisch, Martin
Jahr:: 2008
Dokumenttyp:: Dissertation
Fakultät/School:: Fakultät Wissenschaftszentrum Weihenstephan
Betreuer:: Kulozik, Ulrich (Prof. Dr.-Ing.)
Sprache:: de
Fachgebiet:: LEB Lebensmitteltechnologie
Stichworte:: Transglutaminase, Quervernetzung, Enzymtechnik, Milchproteine, Gelbildung
Übersetzte Stichworte:: Transglutaminase, Quervernetzung, Enzymtechnik, Milchproteine, Gelbildung
TU-Systematik:: CHE 832d ; LAN 810d
Kurzfassung:: Die enzymatische Vernetzung von Proteinen mit Transglutaminase (TGase) und dadurch induzierte stoffliche Interaktionen sowie der Effekt auf die mechanische Stabilität von Gelen aus Milchproteinen wurde verfahrenstechnisch untersucht. Ziel war, die unterschiedliche Reaktivität von nativen bzw. strukturell veränderten Proteinen aufzuklären und zur Strukturbildung nutzbar zu machen. TGase wurde im simultanen bzw. sequentiellen Verfahrensmodus bei den primär gelbildenden Reaktionen der isoelektrischen Koagulation bzw. kolloidalen Aggregation durch Chymosin eingesetzt. Die Beziehung von Vernetzung und Gelbildung kann durch Verfahrensoptimierung gesteuert werden. Caseinmizellen bleiben im Gegensatz zu Monomeren nahezu unvernetzt, was auf strukturelle Unzugänglichkeit sowie einen TGase-Inhibitor im Milchserum zurückgeht. Dieser kann thermisch oder chemisch inaktiviert werden. Die Arbeit zeigt neue Wege zum Beeinflussen von Produktattributen sowie zu erhöhter Proteinfunktionalität auf. «
Die enzymatische Vernetzung von Proteinen mit Transglutaminase (TGase) und dadurch induzierte stoffliche Interaktionen sowie der Effekt auf die mechanische Stabilität von Gelen aus Milchproteinen wurde verfahrenstechnisch untersucht. Ziel war, die unterschiedliche Reaktivität von nativen bzw. strukturell veränderten Proteinen aufzuklären und zur Strukturbildung nutzbar zu machen. TGase wurde im simultanen bzw. sequentiellen Verfahrensmodus bei den primär gelbildenden Reaktionen der isoelektrisch... »
Übersetzte Kurzfassung:: Die enzymatische Vernetzung von Proteinen mit Transglutaminase (TGase) und dadurch induzierte stoffliche Interaktionen sowie der Effekt auf die mechanische Stabilität von Gelen aus Milchproteinen wurde verfahrenstechnisch untersucht. Ziel war, die unterschiedliche Reaktivität von nativen bzw. strukturell veränderten Proteinen aufzuklären und zur Strukturbildung nutzbar zu machen. TGase wurde im simultanen bzw. sequentiellen Verfahrensmodus bei den primär gelbildenden Reaktionen der isoelektrischen Koagulation bzw. kolloidalen Aggregation durch Chymosin eingesetzt. Die Beziehung von Vernetzung und Gelbildung kann durch Verfahrensoptimierung gesteuert werden. Caseinmizellen bleiben im Gegensatz zu Monomeren nahezu unvernetzt, was auf strukturelle Unzugänglichkeit sowie einen TGase-Inhibitor im Milchserum zurückgeht. Dieser kann thermisch oder chemisch inaktiviert werden. Die Arbeit zeigt neue Wege zum Beeinflussen von Produktattributen sowie zu erhöhter Proteinfunktionalität auf. «
Die enzymatische Vernetzung von Proteinen mit Transglutaminase (TGase) und dadurch induzierte stoffliche Interaktionen sowie der Effekt auf die mechanische Stabilität von Gelen aus Milchproteinen wurde verfahrenstechnisch untersucht. Ziel war, die unterschiedliche Reaktivität von nativen bzw. strukturell veränderten Proteinen aufzuklären und zur Strukturbildung nutzbar zu machen. TGase wurde im simultanen bzw. sequentiellen Verfahrensmodus bei den primär gelbildenden Reaktionen der isoelektrisch... »
WWW:: https://mediatum.ub.tum.de/?id=617015
Schlagworte:: Milchproteine ; Vernetzung ; Proteinglutamin-Glutamyltransferase ; Gelieren
Letzte Änderung:: 12.02.2014
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