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Originaltitel:
Cystein-reiches Protein 2, ein neues Subsrtat der cGMP-Kinase I
Originaluntertitel:
gewebespezifische Expression und Identifizierung von interagierenden Proteinen
Übersetzter Titel:
Cystein-rich Protein 2, a new Substrate of cGMP-Kinase
Übersetzter Untertitel:
ITissuespecific Expression and Identification of Interacting Proteins
Autor:
Pöschl, Peter
Jahr:
2003
Dokumenttyp:
Dissertation
Fakultät/School:
Fakultät für Medizin
Betreuer:
Ruth, P. (Univ.-Prof. Dr. rer.nat., Eberhard-Karls-Universität Tübingen)
Gutachter:
Ruth, P. (Univ.-Prof. Dr. rer.nat., Eberhard-Karls-Universität Tübingen); Hofmann, F. (Univ.-Prof. Dr. med.)
Format:
Text
Sprache:
de
Fachgebiet:
MED Medizin
Stichworte:
CRP2; cGMP; NO; Kinase; Hefe-Zwei-Hybrid; eIF4AI
Übersetzte Stichworte:
CRP2; cGMP; NO; Kinase; Yeast-Two-Hybrid; eIF4AI
Kurzfassung:
Mehrere Proteine sind als Effektoren der NO/cGMP/cGMP-Kinase Signalkaskade postuliert. Das kürzlich postulierte cGMP-Kinase Substrat CRP2 zeigt nach Western-Blot Analysen ein ubiquitäres Expressionsmuster mit sehr unterschiedlicher Expressionshöhe. Im Zwei-Hybrid-System interagiert die cGMP-Kinase Ia 7-fach stärker mit CRP2 als die cGMP-Kinase Iß und der Translationsinitiationsfaktor eIF4AI konnte als Interaktor von CRP2 identifiziert werden. Sowohl eIF4AI als auch die NO/cGMP/cGMP-Kinase I Sign...     »
Übersetzte Kurzfassung:
Several proteins have been described as effectors of the NO/cGMP/cGMP-Kinase signaling cascade.The recently described cGMP-Kinase substrate CRP2 was shown by western blotting to be ubiqitously expressed with a very diverse level of expression among different tissues. Using the two-hybrid-system, cGMP-Kinase Ia was found to have a sevenfold stronger interaction than cGMP-Kinase Iß with CRP2. The translation initiation factor eIF4AI could be defined as a new interactor of CRP2. The NO/cGMP/cGMP-Ki...     »
Veröffentlichung:
Universitätsbibliothek der TU München
WWW:
https://mediatum.ub.tum.de/?id=602301
Eingereicht am:
16.01.2003
Mündliche Prüfung:
30.05.2003
Dateigröße:
1075085 bytes
Seiten:
87
Urn (Zitierfähige URL):
https://nbn-resolving.de/urn/resolver.pl?urn:nbn:de:bvb:91-diss2003053003318
Letzte Änderung:
27.06.2005
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