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Originaltitel:
Mapping of the Human Bitopic Membrane Proteome for Self-Interacting Transmembrane Helices
Übersetzter Titel:
Kartierung des humanen bitopischen Membranproteoms nach selbstinteragierenden Transmembranhelices
Autor:
Kirrbach, Jan
Jahr:
2013
Dokumenttyp:
Dissertation
Fakultät/School:
Fakultät Wissenschaftszentrum Weihenstephan
Betreuer:
Langosch, Dieter (Prof. Dr.)
Gutachter:
Langosch, Dieter (Prof. Dr.), Arkin, Isaiah (Prof. Dr.)
Sprache:
en
Fachgebiet:
BIO Biowissenschaften
Stichworte:
clustering, GxxxG, homology, protein-protein interaction, ToxR, transmembrane domain
Übersetzte Stichworte:
Clustern, GxxxG, Homologie, Protein-Protein-Interaktion, ToxR, Transmembrandomäne
Kurzfassung:
Integral membrane proteins comprise 25-30% of any proteome and take part in countless cellular processes. Most membrane proteins form non-covalent. This work systematically assesses the self-interaction of human bitopic transmembrane domains (TMDs) clustered by sequence homology. The investigation of TMD self-interaction revealed the co-occurrence of high relative affinity, orientation-dependence, and mutation-sensitivity as indicator for specific and efficient self-interaction.
Übersetzte Kurzfassung:
Integrale Membranproteine umfassen 25-30% jedes Proteoms und sind in viele Zellprozesse involviert. Viele Membranproteine bilden nichtkovalente Oligomere. Diese Arbeit untersucht systematisch die Selbstinteraktion von menschlichen bitopischen Transmembrandomänen, die anhand ihrer Sequenzhomologie gruppiert werden. Die Untersuchung zeigte, dass gemeinsames Auftreten von hoher Affinität, Orientierungsabhängigkeit und Mutationssensitivität auf spezifische und effiziente Selbstinteraktion hindeutet.
WWW:
https://mediatum.ub.tum.de/?id=1115888
Eingereicht am:
04.10.2012
Mündliche Prüfung:
29.01.2013
Dateigröße:
7762415 bytes
Seiten:
130
Urn (Zitierfähige URL):
https://nbn-resolving.de/urn/resolver.pl?urn:nbn:de:bvb:91-diss-20130129-1115888-0-0
Letzte Änderung:
14.02.2013
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