Die vorliegende Dissertation umfasst zum einen die Ermittlung der Struktur des zyklischen Dodekapeptids Omphalotin A von Omphalotus olearius, das von der Firma Bayer zur Verfügung gestellt wurde. Dafür wurden NMR-Experimente aufgenommen, um Parameter für die Strukturberechnung zu ermitteln, und anschließend iterativ der Konformationsraum berechnet. Im nächsten Teil wird das Projekt zur Ermittlung der verfeinerten 3D-Struktur der IIB-Domäne des Mannosetransporters von Escherichia coli (168 Aminosäuren) beschrieben. Dafür wurde nach der Messung mehrerer NMR-Experimente und der Zuordnung der chemischen Verschiebungen das neue Programm CYANA für die automatische Zuordnung der NOE-Signale und Strukturberechnung verwendet.     «

Die vorliegende Dissertation umfasst zum einen die Ermittlung der Struktur des zyklischen Dodekapeptids Omphalotin A von Omphalotus olearius, das von der Firma Bayer zur Verfügung gestellt wurde. Dafür wurden NMR-Experimente aufgenommen, um Parameter für die Strukturberechnung zu ermitteln, und anschließend iterativ der Konformationsraum berechnet. Im nächsten Teil wird das Projekt zur Ermittlung der verfeinerten 3D-Struktur der IIB-Domäne des Mannosetransporters von Escherichia coli (168 Aminos...     »

This thesis comprises first the NMR spectroscopic structure elucidation of the cyclic dodecapeptide Omphalotin A from Omphalotus olearius, which was provided by the Bayer Company. NMR experiments were recorded, parameters for the structure calculation determined and the conformational space computed iteratively. The other part describes studies of the 3D structure of the IIB domain of the mannose transporter from Escherichia coli (168 amino acids). After recording NMR experiments and assigning the chemical shifts, the new program CYANA was used for the automatic assignment of the NOEs signals and for the structure calculation.     «

This thesis comprises first the NMR spectroscopic structure elucidation of the cyclic dodecapeptide Omphalotin A from Omphalotus olearius, which was provided by the Bayer Company. NMR experiments were recorded, parameters for the structure calculation determined and the conformational space computed iteratively. The other part describes studies of the 3D structure of the IIB domain of the mannose transporter from Escherichia coli (168 amino acids). After recording NMR experiments and assigning t...     »