Der Enzym-Substrat-Komplex zwischen der Phosphocholintransferase AnkX und der kleinen GTPase Rab1b wurde durch den Einsatz eines funktionalisierten CDP-Cholin-Cosubstrats kovalent stabilisiert und die Struktur des Komplexes durch Röntgenkristallographie bestimmt. Auf diese Weise wurde gezeigt, dass AnkX die Phosphocholinierung aktiver und inaktiver GTPasen durch die lokale Entfaltung einer regulatorischen Region der GTPasen ermöglicht. Durch die Synthese und den Einsatz bioorthogonaler CDP-Cholin-Derivate wurde die Eignung von AnkX als molekulares Werkzeug für die enzymatische Markierung von Proteinen in vitro und in vivo untersucht.
Translated abstract:
The enzyme-substrate-complex between the phosphocholine transferase AnkX and the small GTPase Rab1b was covalently stabilized by the use of a functionalized CDP-choline cosubstrate. Structure determination of the complex by X-ray crystallography revealed that AnkX enables the phosphocholination of active and inactive GTPases by locally unfolding a regulatory region of the GTPases. By synthesizing and employing bioorthogonal CDP-choline derivatives the applicability of AnkX as molecular tool for enzymatic protein labeling was investigated in vitro and in vivo.
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