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Originaltitel:
Analysis of different antibody domain mutations affecting the VH/VL interface, CH1 folding and CH2 stability
Übersetzter Titel:
Analayse von Mutanten verschiedener Antikörperdomänen mit Auswirkungen auf den VH/VL Bindungsbereich, die CH1 Faltung und die CH2 Stabilität
Autor:
John, Christine
Jahr:
2016
Dokumenttyp:
Dissertation
Fakultät/School:
Fakultät für Chemie
Betreuer:
Buchner, Johannes (Prof. Dr.)
Gutachter:
Buchner, Johannes (Prof. Dr.); Feige, Matthias (Prof. Dr.)
Sprache:
en
Fachgebiet:
BIO Biowissenschaften; CHE Chemie
TU-Systematik:
CHE 800d; CIT 900d
Kurzfassung:
Antibodies are essential effectors of the immune system. Within this study different isolated antibody domains were investigated in vitro. First, the role of conserved residues in the VH/VL interface concerning folding, stability and VH/VL binding was assessed. For the CH2 domain, a stability increase was generated by N- or C-terminal amino acid additions. The unfolded nature of the CH1 domain in isolation was studied by amino acid exchanges with CL. Here, a mutant with strong acceleration of th...     »
Übersetzte Kurzfassung:
Antikörper sind ein essentieller Bestandteil des Immunsystems. Diese Studie beinhaltet eine in vitro Analyse verschiedener, isolierter Antikörperdomänen. Zunächst wurde die Bedeutung hochkonservierter Reste im VH/VL Bindungsbereich bezüglich Faltung, Stabilität und VH/VL Bindung aufgeklärt. Anschließend wurde eine Stabilitätserhöhung der CH2 Domäne mittels C- oder N-terminaler Addition von Aminosäuren generiert. Beim Versuch eine gefaltete CH1 Domäne zu erzeugen wurde eine Mutante identifiziert,...     »
WWW:
https://mediatum.ub.tum.de/?id=1335389
Eingereicht am:
27.10.2016
Mündliche Prüfung:
13.12.2016
Dateigröße:
8618575 bytes
Seiten:
127
Urn (Zitierfähige URL):
https://nbn-resolving.de/urn/resolver.pl?urn:nbn:de:bvb:91-diss-20161213-1335389-1-3
Letzte Änderung:
13.12.2018
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