In this thesis we show that single mutations in the N-terminal domain of the bacterial heat shock protein 33 (Hsp33), are sufficient to either partially or completely abolish the post-translational regulation of the chaperone function. Furthermore we address how chaperones recognize their client proteins, and demonstrate that activated Hsp33 uses its own intrinsically disordered regions to discriminate between unfolded and partially structured folding intermediates. We also demonstrate that Hsp33 protects bacteria against bile salts, presenting evidence that bile salts cause oxidative protein unfolding and aggregation. Presence of Hsp33 prevents the bile salt-induced protein aggregation, thus substantially increasing bacterial survival.     «

In this thesis we show that single mutations in the N-terminal domain of the bacterial heat shock protein 33 (Hsp33), are sufficient to either partially or completely abolish the post-translational regulation of the chaperone function. Furthermore we address how chaperones recognize their client proteins, and demonstrate that activated Hsp33 uses its own intrinsically disordered regions to discriminate between unfolded and partially structured folding intermediates. We also demonstrate that Hsp3...     »

In dieser Arbeit zeigen wir, dass einzelne Mutationen in der N-terminalen Domäne des bakteriellen Hitzeschock Proteins 33 (Hsp33) ausreichen, um die post-translationale Regulation der Chaperon-Funktion ganz oder teilweise aufzuheben. Außerdem adressieren wir, wie Chaperone ihre Client-Proteine erkennen und demonstrieren, dass aktiviertes Hsp33 seine eigenen intrinsisch ungeordneten Bereiche nutzt, um zwischen entfaltet und teilweise strukturierte Faltungsintermediaten zu unterscheiden. Wir presentieren auch, dass Hsp33 Bakterien gegen Gallensalze schützt. Wir demonstrieren, dass Gallensalze oxidative Proteinentfaltung und Aggregation verursachen. Anwesenheit von Hsp33 verhindert die Aggregation von Proteinen, die von den Gallensalzen entfalten wurden, und erhöht somit wesentlich die Überlebensrate der Bakterien.     «

In dieser Arbeit zeigen wir, dass einzelne Mutationen in der N-terminalen Domäne des bakteriellen Hitzeschock Proteins 33 (Hsp33) ausreichen, um die post-translationale Regulation der Chaperon-Funktion ganz oder teilweise aufzuheben. Außerdem adressieren wir, wie Chaperone ihre Client-Proteine erkennen und demonstrieren, dass aktiviertes Hsp33 seine eigenen intrinsisch ungeordneten Bereiche nutzt, um zwischen entfaltet und teilweise strukturierte Faltungsintermediaten zu unterscheiden. Wir prese...     »