Aminosäure- und Peptidstoffwechsel von Lactobacillus sakei: Analytische und biochemische Untersuchungen zur Bildung von aromarelevanten Verbindungen
Übersetzter Titel:
Metabolism of amino acids and peptides by Lactobacillus sakei: Analytical and biochemical analyses on the formation of aroma-relevant compounds
Autor:
Sinz, Quirin
Jahr:
2011
Dokumenttyp:
Dissertation
Fakultät/School:
Fakultät Wissenschaftszentrum Weihenstephan
Betreuer:
Schwab, Wilfried (Prof. Dr.)
Gutachter:
Schwab, Wilfried (Prof. Dr.); Zäh, Michael F. (Univ. Prof. Dr.-Ing.), Abele, Eberhard (Univ. Prof. Dr.-Ing.)
Sprache:
de
Fachgebiet:
LEB Lebensmitteltechnologie
Kurzfassung:
Lactobacillus sakei wird häufig als Starterkultur für die Rohwurstreifung verwendet. Hinsichtlich der Bildung aromarelevanter Stoffe ist der Metabolismus von Peptiden und Aminosäuren durch die Starterkulturen von besonderer Bedeutung. Es wurde das metabolische Potential verschiedener L. sakei-Stämme im Hinblick auf den Aminosäurestoffwechsel durch Studien mit Peptidzusätzen in einem Resting Cells System verglichen. Um die intrazellulären Stoffwechselwege von Aminosäuren in L. sakei aufzuklären, wurde ein Enzym mit Transaminierungsaktivität aufgereinigt. Nach Klonierung der korrespondierenden Gensequenz in den Wirt Escherichia coli wurde die Aktivität des rekombinanten Proteins durch biochemische Überprüfung bestätigt.
Übersetzte Kurzfassung:
Lactobacillus sakei is often used as starter culture for the ripening process of dry fermented sausages. Regarding the formation of aroma-relevant substances, the catabolism of peptides and amino acids by the starter cultures is of particular importance. The metabolic capacity of different L. sakei strains regarding the catabolism of amino acids was compared by studies with the addition of peptides in a resting cells system. To elucidate the intracellular amino acid catabolism in L. sakei, an enzyme with transamination activity has been purified. After cloning of the corresponding gene sequence into the host Escherichia coli, the activity of the recombinant protein was verified by biochemical investigation.
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