Die gelöste Struktur des Komplexes zwischen dem Multiple Sklerose (MS) Autoantigen Myelin Oligodendrocyte Glycoprotein (MOG) und dem Antigen-bindenden Fragment des Maus-Antikörpers 8-18C5, der im Tiermodell von MS die extensive Zerstörung des Myelins bewirkt, gibt erstmalig detaillierte Einblicke in das Epitop eines klassischen Autoantigens. Durch Mutation der zentralen Epitop-Aminosäuren konnte zudem gezeigt werden, dass es sich bei dem 8-18C5-Epitop um ein – zumindest in der Maus – immundominantes Epitop handelt, dass von pathogenen Antikörpern angegriffen wird. 12-Oxophytodiensäurereduktasen (OPRs) sind pflanzliche NADPH-abhängige Flavoproteine. OPR3 ist an der Biosynthese der Jasmonsäure, eines Signalmoleküls in der pflanzlichen Verteidigung und Entwicklung, beteiligt. Die gelösten Strukturen der OPR1 und der OPR3 sowie verschiedener Ligand-Komplexe geben Aufschluß über den Reaktionsmechanismus, die Stereoselektivität der Enzyme und einen möglichen Regulationsmechanismus der OPR3.    «

Die gelöste Struktur des Komplexes zwischen dem Multiple Sklerose (MS) Autoantigen Myelin Oligodendrocyte Glycoprotein (MOG) und dem Antigen-bindenden Fragment des Maus-Antikörpers 8-18C5, der im Tiermodell von MS die extensive Zerstörung des Myelins bewirkt, gibt erstmalig detaillierte Einblicke in das Epitop eines klassischen Autoantigens. Durch Mutation der zentralen Epitop-Aminosäuren konnte zudem gezeigt werden, dass es sich bei dem 8-18C5-Epitop um ein – zumindest in der Maus – immundomina...    »