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- Originaltitel:
- Novel activity-based probes for serine proteases
- Übersetzter Titel:
- Neuartige Aktivitätsbasierte Sonden für Serinproteasen
- Autor:
- Haedke, Ute Regina
- Jahr:
- 2013
- Dokumenttyp:
- Dissertation
- Fakultät/School:
- Fakultät Wissenschaftszentrum Weihenstephan
- Betreuer:
- Verhelst, Steven (Dr.)
- Gutachter:
- Verhelst, Steven (Dr.); Sieber, Stephan A. (Prof. Dr.); Antes, Iris (Prof. Dr.)
- Sprache:
- en
- Fachgebiet:
- BIO Biowissenschaften
- Stichworte:
- Activity-based probes, serine proteases, proteomics, active site-labeling, activity-based protein profiling
- Übersetzte Stichworte:
- Aktivitätsbasierte Sonden, Serinproteasen, Proteomics, Active site-Labeling, activity-based protein profiling
- TU-Systematik:
- BIO 220d; CHE 808d; CHE 820d; CHE 832d
- Kurzfassung:
- Serine proteases are enzymes which catalyze the cleavage of peptide bonds within proteins. They are usually expressed as inactive precursors and activated upon certain triggers. The activity can be trapped and analyzed by activity-based probes (ABPs). This thesis aimed to develop phosphoramidate peptides and 4-chloro-isocoumarins as selective ABPs for certain serine proteases.
- Übersetzte Kurzfassung:
- Serinproteasen sind Enzyme, die die Spaltung von Peptidbindungen in Proteinen katalysieren. Sie werden meistens als inaktive Vorformen exprimiert, die durch bestimmte Signale aktiviert werden. Die Aktivität kann durch aktivitätsbasierte Sonden (engl.: activity-based probes, ABPs) eingefangen und analysiert werden. In dieser Arbeit wurden Phosphoramidatpeptide und 4-Chloroisocoumarine als selektive ABPs fuer bestimmte Serinproteasen entwickelt.
- WWW:
- https://mediatum.ub.tum.de/?id=1144786
- Eingereicht am:
- 03.05.2013
- Mündliche Prüfung:
- 16.12.2013
- Dateigröße:
- 3088674 bytes
- Seiten:
- 146
- Urn (Zitierfähige URL):
- https://nbn-resolving.de/urn/resolver.pl?urn:nbn:de:bvb:91-diss-20131216-1144786-0-1
- Letzte Änderung:
- 09.10.2015
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