Die Faltung von Proteinen und der Zusammenbau von Proteinkomplexen sind entscheidende Prozesse für das Überleben von Zellen. Molekulare Chaperone helfen dabei, indem sie Faltungsintermediate erkennen und die Proteinaggregation verhindern. In der vorliegenden Arbeit wurden zwei Systeme von Chaperonen untersucht: Die Regulation von Hsp70, einem molekularen Chaperon mit breiter Substratspezifität, durch Nukleotidaustauschfaktoren (NEFs) und der Zusammenbau des RuBisCO-Enzymkomplex durch das spezifische Chaperon RbcX. Um effizient zu arbeiten, benötigt Hsp70 zwei Familien von Cochaperonen: J-Domänenproteine, welche die Hsp70 ATP-Hydrolyse anregen, und NEFs, welche die Freisetzung von ADP aus Hsp70 beschleunigen. Es wurden die Struktur und Funktion zweier NEFs, HspBP1 und Hsp110, untersucht. Der menschliche NEF HspBP1 ist ein Armadillo-Repeat-Protein, welches mit hoher Affinität an die Subdomäne IIb der Nukleotidbindungsdomäne (NBD) von Hsp70 bindet, den Rest der NBD aber destabilisiert und so das Nukleotid freisetzt. Hsp110, welches strukturelle Ähnlichkeit zu Hsp70 aufweist, umfasst die NBD von Hsp70 und stabilisiert so eine offene Konformation mit niedriger Nukleotidaffinität. Die direkte Wechselwirkung des Substratproteins mit Hsp110 könnte die Hsp70-vermittelte Faltung zusätzlich in einem kooperativen Prozess unterstützen. Das cyanobakterielle Protein RbcX ist ein spezifisches Assemblierungschaperon des RuBisCO-Enzymkomplexes. Durch Anlagerung an das C-terminale Ende der großen Untereinheit von RuBisCO bewirkt RbcX den kontrollierten Zusammenbau eines RuBisCO-Rumpfkomplexes. Danach wird RbcX von den kleinen RuBisCO-Untereinheiten verdrängt.     «

Die Faltung von Proteinen und der Zusammenbau von Proteinkomplexen sind entscheidende Prozesse für das Überleben von Zellen. Molekulare Chaperone helfen dabei, indem sie Faltungsintermediate erkennen und die Proteinaggregation verhindern. In der vorliegenden Arbeit wurden zwei Systeme von Chaperonen untersucht: Die Regulation von Hsp70, einem molekularen Chaperon mit breiter Substratspezifität, durch Nukleotidaustauschfaktoren (NEFs) und der Zusammenbau des RuBisCO-Enzymkomplex durch das spezifi...     »