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- Original title:
- Characterization of the PTR peptide transporter family of Escherichia coli
- Translated title:
- Charakterisierung der PTR Peptidtransporter Familie von Escherichia coli
- Author:
- Harder, Daniel
- Year:
- 2009
- Document type:
- Dissertation
- Faculty/School:
- Fakultät Wissenschaftszentrum Weihenstephan
- Advisor:
- Daniel, Hannelore (Prof. Dr.)
- Referee:
- Scherer, Siegfried (Prof. Dr.); Daniel, Hannelore (Prof. Dr.)
- Language:
- en
- Subject group:
- BIO Biowissenschaften; OEK Ökotrophologie, Ernährungswissenschaft
- Keywords:
- peptide, transport, PTR, E. coli
- Translated keywords:
- Peptid, Transport, PTR, E. coli
- Abstract:
- In the genome of E. coli four genes can be identified that carry the peptide transporter family (PTR) sequence motives. Proteins of the PTR family are integral plasma membrane proteins that can transport di- and tripeptides in a proton-symport mode into the cell. They are found in cell membranes of virtually all organisms from bacteria to man. There is a considerable scientific and commercial interest in these transport systems since the human PTR-family representatives, PEPT1 and PEPT2, are relevant drug transporting systems determining intestinal bioavailability of a variety of peptidomimetic drugs and affecting drug disposition. Here, all four E. coli genes were overexpressed in E. coli as tagged proteins and functionally characterized. Additionally first data about protein structure were collected. Based on the results, a coherent naming as di- and tripeptide permeases is proposed, with the four members dtpA, dtpB, dtpC and dtpD.
- Translated abstract:
- Das Genom von E. coli enthält vier Gene die das Peptidtransporter (PTR) Sequenzmotiv tragen. Mitglieder dieser Familie sind integrale Membranproteine, die als protonenabhängige Symporter für Di- und Tripeptide die Peptidaufnahme in die Zelle vermitteln. Sie kommen in den Zellmembranen von praktisch allen Lebewesen vor; von Bakterien bis zum Menschen. Es besteht ein großes wissenschaftliches wie kommerzielles Interesse an Peptidtransportproteinen da die Säugerproteine PEPT1 und PEPT2 die Bioverfügbarkeit und Pharmakodynamik von Peptidmimetika determinieren. In der vorliegenden Arbeit wurden alle vier E. coli Gene in E. coli kloniert und als Fusionsproteine mit „Tag“ überexprimiert sowie funktionell charakterisiert. Daneben wurden erste Daten zur Proteinstruktur gesammelt. Auf Grundlage der Ergebnisse wird für die Gruppe die Bezeichnung Di- und Tripeptid Permeasen vorgeschlagen, mit den vier Vertretern dtpA, dtpB, dtpC und dtpD.
- WWW:
- https://mediatum.ub.tum.de/?id=795600
- Date of submission:
- 18.12.2008
- Oral examination:
- 15.05.2009
- Pages:
- 127
- Urn (citeable URL):
- https://nbn-resolving.de/urn/resolver.pl?urn:nbn:de:bvb:91-diss-20090515-795600-1-2
- Last change:
- 19.06.2009
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