Benutzer: Gast  Login
Originaltitel:
Mechanism of the molecular Chaperone Hsp90 
Übersetzter Titel:
Mechansimus des molekularen Chaperone Hsp90 
Jahr:
2009 
Dokumenttyp:
Dissertation 
Institution:
Fakultät für Chemie 
Betreuer:
Buchner, Johannes (Prof. Dr.) 
Gutachter:
Buchner, Johannes (Prof. Dr.); Kiefhaber, Thomas (Prof. Dr.); Hugel, Thorsten (Prof. Dr.) 
Sprache:
en 
Fachgebiet:
BIO Biowissenschaften; CHE Chemie 
Kurzfassung:
Hsp90 is a dimeric molecular chaperone which is responsible for the maturation of signal transduction proteins. Its ATPase cycle is connected to large conformational changes. The establishment of a spectroscopic method (FRET) allowed the time resolved analysis of the conformational cycle in which sub-steps could be identified. The comprehensive kinetic model presented suggests that conformational changes, in which the association of the ATP-binding N-terminal domains play an important role, are...    »
 
Übersetzte Kurzfassung:
Hsp90 ist ein dimeres molekulares Chaperon, das in eukaryotischen Zellen für die korrekte Faltung und Reifung wichtiger Signalproteine verantwortlich ist. Hsp90 besitzt ATPase Aktivität und durchläuft einen Zyklus, in dem das Protein verschiedene Konformationen einnimmt. Durch die Etablierung einer spektroskopischen Methode (FRET), die es erlaubt diese Struktur-Änderungen zeitaufgelöst zu verfolgen, gelang es, Zwischenstufen im Hsp90-Zyklus zu identifizieren und deren Bedeutung für die ATPase Ak...    »
 
Mündliche Prüfung:
02.04.2009 
Seiten:
183 
Letzte Änderung:
19.10.2009