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Original title:
Funktionelle und strukturelle Charakterisierung humaner Vertreter der Lipocalin-Proteinfamilie 
Translated title:
Functional and structural characterization of human members of the lipocalin protein family 
Year:
2008 
Document type:
Dissertation 
Institution:
Fakultät Wissenschaftszentrum Weihenstephan 
Advisor:
Skerra, Arne (Prof. Dr.) 
Referee:
Redl, Bernhard (Prof. Dr.); Küster, Bernhard (Prof., Ph.D.); Skerra, Arne (Prof. Dr.) 
Language:
de 
Subject group:
BIO Biowissenschaften; CHE Chemie 
Keywords:
Lipocalin, Ligandenbindung, Retinol, Retinsäure, ANS, DAUDA, Fluoreszenztitration, Röntgenstrukturanalyse 
Translated keywords:
lipocalin, ligand-binding, retinol, retinoic acid, ANS, DAUDA, fluorescence titration, X-ray crystallography 
Abstract:
In der vorliegenden Arbeit wurden die Struktur/Funktions-Beziehungen zehn humaner Vertreter der Lipocalin-Proteinfamilie sowie eines bakteriellen Lipocalins untersucht. Hierzu wurde zunächst ein Verfahren zu ihrer gentechnischen Produktion unter standardisierten Bedingungen in E. coli etabliert. Bei der anschließenden Analyse der Ligandenbindungseigenschaften zeigte sich, daß sich die rekombinanten Lipocaline – trotz der in einigen Fällen fehlenden Glykosylierung – ähnlich den Proteinen aus natürlichen Quellen verhalten. Die kristallograhische Untersuchung einiger der rekombinanten Lipocaline, insbesondere des Tränenlipocalins (Tlc) und des C8γ, bestätigte deren typische Lipocalin-Faltung mit einem achtsträngigen β-Barrel und einer C-terminalen α-Helix. Im Fall des Tlc konnten dabei interessante Einblicke in die breite Ligandenbindungsaktivität gewonnen werden, die durch eine verzweigte Bindungstasche sowie eine konformationell flexible Schleifenregion an deren Eingang verursacht wird. 
Translated abstract:
In the present work, the structure and function of ten human members of the lipocalin protein family as well as of one bacterial lipocalin were studied. At first, an expression system for their production under standardized conditions was established in E. coli. During the following analysis of their ligand-binding behaviour, the recombinant lipocalins exhibited similar properties as lipocalins from natural sources, even though some of them lack their natural glycosylation. The crystallographic...    »
 
Oral examination:
29.09.2008 
Pages:
148 
Last change:
10.10.2008