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Original title:
Untersuchung der Relaxationsprozesse photoinduzierter Zwischenzustände von Häm-Proteinen mit zeitaufgelöster optischer Spektroskopie 
Translated title:
Investigations of the relaxation processes of photo-induced intermediate states in haem-proteins by time-resolved optical spectroscopy 
Year:
2008 
Document type:
Dissertation 
Institution:
Fakultät für Physik 
Advisor:
Parak, Fritz G. (Prof. Dr.) 
Referee:
Laubereau, Alfred (Prof. Dr. Dr. h.c.) 
Language:
de 
Subject group:
BIO Biowissenschaften; PHY Physik 
Keywords:
Myoglobin, Hämoglobin, Neuroglobin, Intermediat, Relaxation, zeitaufgelöste optische Spektroskopie, Singulärwertzerlegung, self-modeling 
Translated keywords:
myoglobin, haemoglobin, neuroglobin, intermediate state, relaxation, time resolved optical spectroscopy, singular value decomposition, self-modeling 
Controlled terms:
Hämproteine; Zwischenstufe Chemie; Optische Spektroskopie; Zeitauflösung 
TUM classification:
CHE 820d; PHY 821d 
Abstract:
Die untersuchten Intermediate von Myoglobin und Hämoglobin enthalten in der Häm-Gruppe ein Fe(II)-Ion im "low-spin", an welches ein Wassermolekül gebunden ist. Ihr Zerfall wurde im Temperaturbereich 180 - 245 K verfolgt. Anhand der Singulärwertzerlegung mit "self-modeling" wurde die Dekomposition der Spektren in die in der Probe vorkommenden Spezies, deren Spektren zum Teil unbekannt waren, durchgeführt. Die mit Hilfe der Kramers-Theorie analysierte Kinetik des Übergangs vom metastabilen Zustand...    »
 
Translated abstract:
The examined metastable states of myoglobin and haemoglobin contain a "low-spin" Fe(II)-ion in the haem group with water as the sixth iron-ligand. Their decay was measured in the temperature range from 180 - 245 K. Singular value decomposition of the obtained spectra yielded the fractions of the various components in the sample. Unknown spectra of intermediate substances were determined by "self-modeling". The kinetics of the transition from the metastable state to the stable deoxy state was ana...    »
 
Oral examination:
12.02.2008 
Pages:
136 
Last change:
25.05.2010