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Originaltitel:
Charakterisierung des Cochaperons Cns1 und Funktionsanalyse des molekularen Chaperons Hsp90 
Übersetzter Titel:
Characterzation of the Cochaperone Cns1 and Functional Analysis of the Molecular Chaperone Hsp90 
Jahr:
2008 
Dokumenttyp:
Dissertation 
Institution:
Fakultät für Chemie 
Betreuer:
Prof. Dr. Johannes Buchner 
Sprache:
de 
Fachgebiet:
BIO Biowissenschaften 
TU-Systematik:
CHE 820d 
Kurzfassung:
Das molekulare Chaperon Hsp90 ist in der Zelle an der Stabilisierung labiler Proteine sowie an der Reifung von Signaltransduktionskinasen und Transkriptionsfaktoren beteiligt. Dabei interagiert es mit mehreren Cochaperonen, um Substratproteine im Ablauf eines komplexen Zyklus geordnet zu ihrer Funktionsfähigkeit zu bringen. In der Bäckerhefe S. cerevisiae ist das Cns1 eines dieser Cochaperone. In dieser Arbeit wurde die Interaktion von Cns1 mit Ssa1 und Hsp90 charakterisiert. Cns1 bindet an Ssa1...    »
 
Übersetzte Kurzfassung:
In the cell, the molecular chaperone Hsp90 governs the folding of unstable proteins, such as signal transduction kinases and transcription factors. To fulfill this task, it interacts with several cochaperones in a folding cycle. In baker’s yeast, Cns1 is one of these cochaperones. This work describes the interaction of Cns1 with Ssa1 and Hsp90. Cns1 stimulates the ATPase activity of Ssa1. The N-terminal domain of Cns1 is crucial for this effect and for the viability in yeast. In a second project...    »
 
Schlagworte:
Saccharomyces cerevisiae ; Polypeptidketten bindende Proteine ; Strukturaufklärung 
Letzte Änderung:
12.02.2014