Aim of the study was to investigate the influence of complex microbiota residing in the gastrointestinal tract of cattle on the infectious prion protein (PrPSc) with respect to early TSE pathogenesis and the potential infectivity of faeces resulting in environmental contamination. Biochemical analyses indicate the ability of complex ruminal and colonic microbiota of cattle to decrease scrapie associated prion protein (PrPSc) up to immunochemically undetectable levels in Western blot. Proving the inactivation of PrPSc in vivo hamster bioassays were performed with degraded samples of scrapie brain homogenates. The results demonstrated significant prion infectivity after the degradation of scrapie infected hamster brain through the gastrointestinal microbiota of cattle. Conclusively, these data highlight the dificiency of using Western blot or immunoassay formats in TSE inactivation studies, and raise the possibility that the environment might be contaminated through cattle shedding infected faeces.     «

Aim of the study was to investigate the influence of complex microbiota residing in the gastrointestinal tract of cattle on the infectious prion protein (PrPSc) with respect to early TSE pathogenesis and the potential infectivity of faeces resulting in environmental contamination. Biochemical analyses indicate the ability of complex ruminal and colonic microbiota of cattle to decrease scrapie associated prion protein (PrPSc) up to immunochemically undetectable levels in Western blot. Proving the...     »

Ziel der Arbeit war es, die Stabilität von infektiösen Prion-Proteinen (PrPSc) im Gastrointestinaltrakt von Rindern zu untersuchen, um Aussagen zur Verbreitung und Ausscheidung von TSE-Erregern treffen zu können. Bislang ist nicht bekannt, ob infektiöse Prion-Proteine während der Verdauung durch mikrobielle Prozesse abgebaut und inaktiviert werden. Dabei konnte Scrapie-assoziiertes PrPSc nach einer Inkubation von bis zu 40 Stunden sowohl mit bovinen Pansen- als auch mit Coloninhalt im Western Blot immunochemisch nicht mehr nachgewiesen werden, während BSE-assoziiertes PrPSc unter identischen Bedingungen nicht abgebaut werden konnte. Um Aussagen über eine Inaktivierung von PrPSc durch die bovine Gastrointestinalflora treffen zu können, wurden Tierversuche durchgeführt. Obwohl PrPSc im Western Blot immunochemisch nicht detektierbar war, konnte im Bioassay dennoch signifikante Prioninfektiosität nachgewiesen werden. Folglich kann eine Kontamination der Umwelt durch das Ausscheiden von infektiösen Faeces nicht ausgeschlossen werden. Des Weiteren zeigen diese Daten den Bedarf an alternativen Nachweismethoden bezüglich der Diagnose von TSE-Erkrankungen.      «

Ziel der Arbeit war es, die Stabilität von infektiösen Prion-Proteinen (PrPSc) im Gastrointestinaltrakt von Rindern zu untersuchen, um Aussagen zur Verbreitung und Ausscheidung von TSE-Erregern treffen zu können. Bislang ist nicht bekannt, ob infektiöse Prion-Proteine während der Verdauung durch mikrobielle Prozesse abgebaut und inaktiviert werden. Dabei konnte Scrapie-assoziiertes PrPSc nach einer Inkubation von bis zu 40 Stunden sowohl mit bovinen Pansen- als auch mit Coloninhalt im Western...     »