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Originaltitel:
Determinants of intra-membrane client recognition by the molecular chaperone Calnexin 
Übersetzter Titel:
Grundlagen von Chaperon-Vorgängen im Intramembranraum am Beispiel des molekularen Chaperon Calnexin 
Jahr:
2021 
Dokumenttyp:
Dissertation 
Institution:
Fakultät für Chemie 
Betreuer:
Feige, Matthias (Prof. Dr.) 
Gutachter:
Feige, Matthias (Prof. Dr.); Buchner, Johannes (Prof. Dr.) 
Sprache:
en 
Fachgebiet:
CHE Chemie 
TU-Systematik:
BIO 200 
Kurzfassung:
In this study, we use Calnexin (CNX) as a model protein to define principles of intramembrane chaperoning. We show that CNX directly recognizes non-glycosylated, misfolded clients via its single transmembrane domain. Furthermore, we reveal a protective function of CNX on membrane proteins by identifying an intramembrane recognition motif within its transmembrane domain that protects clients from degradation. At the same time, using an artificial minimal consensus membrane (CoMem) reporter system...    »
 
Übersetzte Kurzfassung:
In dieser Studie verwenden wir Calnexin (CNX) als Modellprotein zur Aufklärung von Chaperon-Vorgängen im Intramembranraum. Wir zeigen, dass CNX nicht-glykosylierte, fehlgefaltete Membranproteine durch die Transmembrandomäne erkennt. Außerdem konnten wir ein Erkennungsmotiv innerhalb der Transmembrandomäne von CNX identifizieren, das Membranproteine durch Bindung vor dem Abbau schützt. Gleichzeitig haben wir mithilfe eines Reportersystems Merkmale in Transmembrandomänen von Membranproteinen dechi...    »
 
Mündliche Prüfung:
02.11.2021 
Dateigröße:
19416078 bytes 
Seiten:
155 
Letzte Änderung:
02.12.2021