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Originaltitel:
Gestaltung des Cosubstrat-Bindeverhaltens von Enreduktasen für asymmetrische Synthesen
Übersetzter Titel:
Design of cosubstrate binding behavior of ene reductases for asymmetric syntheses
Autor:
Mähler, Christoph
Jahr:
2019
Dokumenttyp:
Dissertation
Fakultät/School:
Fakultät für Maschinenwesen
Betreuer:
Weuster-Botz, Dirk (Prof. Dr.)
Gutachter:
Weuster-Botz, Dirk (Prof. Dr.); Castiglione, Kathrin (Dr.); Buchner, Johannes (Prof. Dr.)
Sprache:
de
Fachgebiet:
CIT Chemie-Ingenieurwesen, Technische Chemie, Biotechnologie
Stichworte:
Biokatalyse, Protein Engineering, Alkenreduktion, Enreduktase
Übersetzte Stichworte:
Biocatalysis, Protein engineering, Alkene reduction, Ene reductase
TU-Systematik:
CIT 900d
Kurzfassung:
Die ökonomisch unvorteilhafte NADPH-Präferenz der cyanobakteriellen Enreduktase NostocER1 wurde durch den Austausch von Oberflächenschleifen gezielt verändert. Dadurch konnte eine Steigerung der katalytischen Effizienz mit dem industriell bevorzugten Cosubstrat NADH um nahezu eine Zehnerpotenz erreicht werden. Optimierte Enreduktasen überexprimiert in NADH regenerierenden E. coli Ganzzellbiokatalysatoren ermöglichten eine besonders effiziente Reduktion des Terpens (R)-Carvon im Rührkesselreaktor...     »
Übersetzte Kurzfassung:
The economically unfavorable NADPH preference of the cyanobacterial ene reductase NostocER1 was deliberately changed by the exchange of surface loops. As a result, an increase in catalytic efficiency with the industrially preferred cosubstrate NADH could be achieved by almost one order of magnitude. Optimized ene reductases overexpressed in NADH regenerating E. coli whole cell biocatalysts enabled a particularly efficient reduction of the terpene (R)-carvone in a stirred tank reactor.
WWW:
https://mediatum.ub.tum.de/?id=1506479
Eingereicht am:
24.06.2019
Mündliche Prüfung:
25.09.2019
Dateigröße:
5959181 bytes
Seiten:
214
Urn (Zitierfähige URL):
https://nbn-resolving.de/urn/resolver.pl?urn:nbn:de:bvb:91-diss-20190925-1506479-1-4
Letzte Änderung:
19.11.2019
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