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Originaltitel:
Proteolytic Processing of the Receptor-like Protein Tyrosine Phosphatase kappa and Deregulation in Human Cancer 
Übersetzter Titel:
Proteolytic Processing of the Receptor-like Protein Tyrosine Phosphatase kappa and Deregulation in Human Cancer 
Jahr:
2004 
Dokumenttyp:
Dissertation 
Institution:
Fakultät Wissenschaftszentrum Weihenstephan 
Betreuer:
Schneitz, Kay H. (Prof. Dr.) 
Gutachter:
Gierl, Alfons (Prof. Dr.); Ullrich, Axel (Prof. Dr.); Langosch, Dieter (Prof. Dr.) 
Format:
Text 
Sprache:
en 
Fachgebiet:
BIO Biowissenschaften; CHE Chemie; MED Medizin 
Stichworte:
RPTP; Processing; ADAM10; Presenilin; Renal Carcinoma 
Übersetzte Stichworte:
RPTP; Prozessierung; ADAM10; Presenilin; Nierenkarzinom 
TU-Systematik:
CHE 832d; BIO 220d; MED 320d 
Kurzfassung:
In this thesis it is demonstrated that furin is required for constitutive processing of RPTPk within the secretory pathway. We next showed that k is specifically targeted by two additional cleavages that we named S2 and S3 to specify the result of processing at sites 2 and 3, sites downstream of S1. Processing at S2 is mediated by metalloproteases and results in RPTPk shedding. It was found to be promoted by cell density and phenothiazine exposure and k’s extracellular subunit was required for s...    »
 
Übersetzte Kurzfassung:
In der vorliegenden Arbeit wurde gezeigt, dass die konstitutive proteolytische Prozessierung der RPTPk durch die Protein Convertase Furin erfolgt. Es wurden weitere, spezifische Prozessierungen der RPTPk identifiziert, die als S2- und S3- Spaltungen bezeichnet wurden. Die S2-Prozessierung erfolgt durch Metalloproteasen und resultiert in der Freisetzung des extrazellulären Fragments in das Zellmedium. Als Stimuli dieser Prozessierung konnten hohe Zelldichten und Phenothiazine identifiziert werden...    »
 
Veröffentlichung:
Universitätsbibliothek der TU München 
Mündliche Prüfung:
07.12.2004 
Schlagworte:
Tyrosin Phoshpoproteinphosphatase Proteolyse Krebs  
Dateigröße:
3522776 bytes 
Seiten:
113 
Letzte Änderung:
25.03.2008