Die Bindungseigenschaften des humanen Apolipoprotein D (ApoD), eines Vertreters der Lipocalin-Proteinfamilie, wurden so verändert, daß anstelle der natürlichen niedermolekularen Liganden ein vorgegebenes Protein-Antigen erkannt wird. Dazu wurde die gentechnische Produktion des ApoD in E. coli etabliert und dessen Bindungseigenschaften charakterisiert, wobei Progesteron und Arachidonsäure als physiologische Liganden bestätigt wurden, nicht jedoch andere Verbindungen, die zuvor als Liganden diskutiert worden waren. Durch kombinatorisches Protein-Design wurde eine Varianten-Bibliothek des ApoD hergestellt, aus der ein sogenanntes Anticalin mit Bindungsaktivität für den exemplarischen Liganden Hämoglobin mit einer Komplex-Dissoziationskonstante von 2,16 µM isoliert wurde.     «

Die Bindungseigenschaften des humanen Apolipoprotein D (ApoD), eines Vertreters der Lipocalin-Proteinfamilie, wurden so verändert, daß anstelle der natürlichen niedermolekularen Liganden ein vorgegebenes Protein-Antigen erkannt wird. Dazu wurde die gentechnische Produktion des ApoD in E. coli etabliert und dessen Bindungseigenschaften charakterisiert, wobei Progesteron und Arachidonsäure als physiologische Liganden bestätigt wurden, nicht jedoch andere Verbindungen, die zuvor als Liganden diskut...     »

The binding properties of human apolipoprotein D (ApoD), a member of the lipocalin protein family, were modified in a way that the protein recognized a prescribed antigen instead of its natural low molecular weight ligands. Therefore, the production of ApoD in E. coli was established and its binding properties were analyzed. Progesterone and arachidonic acid formed complexes with ApoD, but not other compounds which were dicussed as ligands. By means of combinatorial design, a library of variants of ApoD was generated, from which a so called anticalin with binding activity for an exemplary ligand, hemoglobin, with a complex dissociation constant of 2.16 µM was isolated.     «

The binding properties of human apolipoprotein D (ApoD), a member of the lipocalin protein family, were modified in a way that the protein recognized a prescribed antigen instead of its natural low molecular weight ligands. Therefore, the production of ApoD in E. coli was established and its binding properties were analyzed. Progesterone and arachidonic acid formed complexes with ApoD, but not other compounds which were dicussed as ligands. By means of combinatorial design, a library of variants...     »