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Original title:
Das humane Apolipoprotein D als Gerüststruktur für neuartige Bindungsproteine mit Affinität zu Protein-Antigenen 
Translated title:
The human Apolipoprotein D as a scaffold for novel binding proteins with affinity for protein antigens 
Year:
2003 
Document type:
Dissertation 
Institution:
Fakultät Wissenschaftszentrum Weihenstephan 
Advisor:
Skerra, A. (Univ.-Prof. Dr.) 
Referee:
Skerra, A. (Univ.-Prof. Dr.); Langosch, D. (Univ.-Prof. Dr.) 
Format:
Text 
Language:
de 
Subject group:
BIO Biowissenschaften; CHE Chemie 
Keywords:
Apolipoprotein D; Anticalin; kombinatorische Biochemie; Phage Display; Protein Design 
Translated keywords:
apolipoprotein D; anticalin; combinatorial biochemistry; phage display; protein design 
Controlled terms:
Apolipoproteine Kombinatorische Synthese Chemische Bindung Antigen 
TUM classification:
BIO 220d; BIO 180d; BIO 750d; CHE 820d; CHE 880d; CHE 889d 
Abstract:
Die Bindungseigenschaften des humanen Apolipoprotein D (ApoD), eines Vertreters der Lipocalin-Proteinfamilie, wurden so verändert, daß anstelle der natürlichen niedermolekularen Liganden ein vorgegebenes Protein-Antigen erkannt wird. Dazu wurde die gentechnische Produktion des ApoD in E. coli etabliert und dessen Bindungseigenschaften charakterisiert, wobei Progesteron und Arachidonsäure als physiologische Liganden bestätigt wurden, nicht jedoch andere Verbindungen, die zuvor als Liganden diskut...    »
 
Translated abstract:
The binding properties of human apolipoprotein D (ApoD), a member of the lipocalin protein family, were modified in a way that the protein recognized a prescribed antigen instead of its natural low molecular weight ligands. Therefore, the production of ApoD in E. coli was established and its binding properties were analyzed. Progesterone and arachidonic acid formed complexes with ApoD, but not other compounds which were dicussed as ligands. By means of combinatorial design, a library of variants...    »
 
Publication :
Universitätsbibliothek der TU München 
Oral examination:
11.11.2003 
File size:
5923236 bytes 
Pages:
209 
Last change:
27.06.2005