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Original title:
Konstruktion von scFv-, Fab- und enzymkonjugierten Antikörperfragmenten für die Umweltanalytik 
Translated title:
Construction of scFv, Fab and enzyme-conjugated antibody fragments for environmental analysis 
Year:
2002 
Document type:
Dissertation 
Institution:
Fakultät Wissenschaftszentrum Weihenstephan 
Advisor:
Hock, B. (Prof. Dr.) 
Referee:
Hock, B. (Prof. Dr.); Scherer, Siegfried (Prof. Dr.) 
Format:
Text 
Language:
de 
Subject group:
UMW Umweltschutz und Gesundheitsingenieurwesen; CHE Chemie; BIO Biowissenschaften 
Keywords:
Antikörper; E. coli; scFv; Fab; Fusionsprotein; alkalische Phosphatase; Umweltanalytik; s-Triazine; Pyrethroide; 
Translated keywords:
antibody; E. coli; scFv; Fab; fusion protein; alkaline phosphatase; environmental analysis; s-triazine; pyrethroid 
Controlled terms:
Umweltanalytik Immunoassay Antikörper Rekombinantes Protein 
TUM classification:
UMW 151d; CHE 880d; BIO 220d 
Abstract:
Drei Typen von Antikörperfragmenten wurden für die Umweltanalytik in E. coli hergestellt. Zum Nachweis der Pyrethroid-Insektizide wurde unter Einsatz des Phagen-Displays ein single-chain Fv (scFv)-Fragment aus Pyrethroid-spezifischen Hybridomzellinien synthetisiert, das an das Derivat des Pyrethrtoids Permethrin bindet. Über Subklonierung von scFv-Fragmenten in ein geeignetes Expressionssystem wurden s-Triazin-spezifische Fab-Fragmente konstruiert, deren Bindungseigenschaften mit den scFv-Fragme...    »
 
Translated abstract:
Three different types of antibody fragments were generated in E. coli for application in environmental analysis. To detect the pyrethroid insectizides a single-chain Fv (scFv) fragment binding to the derivative of the pyrethroid permethrin was synthesized from pyrethroid-specific hybridoma cell lines using phage display. In order to construct s-triazine specific Fab fragments scFv fragments were subcloned in a suitable E. coli expression system without loosing their binding properties. By the mo...    »
 
Publication :
Universitätsbibliothek der TU München 
Oral examination:
30.04.2002 
File size:
2031029 bytes 
Pages:
235 
Last change:
27.06.2005