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Originaltitel:
Charakterisierung des Kupferbindungsplatzes des Prion-Proteins mit Hilfe von EPR- und ENDOR-Spektroskopie 
Übersetzter Titel:
Characterisation of the Copper Binding-Site of the Prion-Protein with EPR- and ENDOR-Spectroscopy 
Jahr:
2004 
Dokumenttyp:
Dissertation 
Institution:
Fakultät für Physik 
Betreuer:
Parak, Fritz Günther (Prof. Dr.) 
Gutachter:
Parak, Fritz Günther (Prof. Dr.); Friedrich, Josef (Prof. Dr.) 
Format:
Text 
Sprache:
de 
Fachgebiet:
PHY Physik 
Stichworte:
Prion; Protein; EPR; ENDOR; EXAFS; BSE; Kupfer 
Übersetzte Stichworte:
prion; protein; EPR; ENDOR; EXAFS; BSE; copper 
Schlagworte (SWD):
Prionprotein; Bindestelle; Kupfer; Strukturaufklärung; Spinresonanz 
TU-Systematik:
PHY 821d 
Kurzfassung:
Es gilt als gesichert, dass Prionen Auslöser einer Reihe neurodegenerativer Krankheiten beim Menschen (Creutzfeldt-Jakob-Krankheit) und Tieren (BSE) sind. Die Krankheitserreger, Prionen, entstehen aus dem nativen, membrangebundenen Prion-Protein (PrPc) durch eine Änderung der Sekundär- und Tertiärstruktur. Prion-Proteine binden spezifisch Kupfer. Paramagnetisches Cu behindert den Einsatz etablierter Methoden zur Strukturaufklärung auf Basis der NMR-Spektroskopie. Lediglich die Struktur des C-ter...    »
 
Übersetzte Kurzfassung:
Prion-proteins are to be considered as the cause of neurodegenerative diseases in humans (Creutzfeldt-Jakob-disease) and animals (BSE). The infectious agent, “prion”, is formed out of the native, membrane-bound protein (PrPc) through a change in the secondary and tertiary protein structure. Prion-proteins bind copper specifically and with high affinity. Paramagnetic copper hampers the use of established methods of structural refinement basing upon NMR-spectroscopy. Only the structure of the C-te...    »
 
Veröffentlichung:
Universitätsbibliothek der TU München 
Mündliche Prüfung:
07.07.2004 
Dateigröße:
10251436 bytes 
Seiten:
136 
Letzte Änderung:
28.08.2007