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Originaltitel:
Proteinspezifische Dynamik und Relaxation in Myoglobin 
Jahr:
2000 
Dokumenttyp:
Dissertation 
Institution:
Fakultät für Physik 
Betreuer:
Parak, Fritz G. (Prof. Dr.) 
Gutachter:
Körner, Hans-Joachim (Prof. Dr.) 
Format:
Text 
Sprache:
de 
Fachgebiet:
PHY Physik 
Stichworte:
Proteinspezifische Dynamik; Myoglobin; Relaxation 
Schlagworte (SWD):
Myoglobin; Schwingungszustand; Konformation; Mößbauer-Spektroskopie 
TU-Systematik:
PHY 821d ; PHY 756d 
Kurzfassung:
Die Proteindynamik von Myoglobin wurde mittels Mößbauer-Spektroskopie untersucht. Dabei konnte ein direkter Zusammenhang zwischen den bei tiefen Temperaturen auftretenden harmonischen Festkörperschwingungen und dem Ligandierungszustand des Hämproteins festgestellt werden. Die bei hohen Temperaturen einsetzende proteinspezifische Dynamik zeigt eine starke Abhängigkeit von der Viskosität des umgebenden Mediums. Zur Beschreibung der proteinspezifischen Bewegung wurde die Bewegungsgleichung der über...    »
 
Veröffentlichung:
Universitätsbibliothek der TU München 
Mündliche Prüfung:
11.01.2000 
Dateigröße:
4029331 bytes 
Seiten:
135 
Letzte Änderung:
24.07.2007