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Originaltitel:
Röntgenkristallographische Analyse von Aktivität und Faltung genetisch veränderter alphaI-Tryptasen 
Originaluntertitel:
Biochemische Analyse des humanen Securins 
Übersetzter Titel:
X-Ray Analysis of Genetically Modified alphaI-Tryptases 
Übersetzter Untertitel:
Biochemical Characterization of Human Securin 
Jahr:
2006 
Dokumenttyp:
Dissertation 
Institution:
Fakultät für Chemie 
Betreuer:
Huber, Robert (Prof. Dr. Dr. h.c.) 
Gutachter:
Bacher, Adelbert (Prof. Dr. Dr.); Huber, Robert (Prof. Dr. Dr. h.c.) 
Format:
Text 
Sprache:
de 
Fachgebiet:
BIO Biowissenschaften; CHE Chemie 
Stichworte:
trypsinartige Serinproteasen; Tryptase; Asthma; Röntgenstrukturanalyse; Securin; Separase 
Übersetzte Stichworte:
trypsin-like serine proteases; tryptase; asthma; x-ray crystallography; securin; separase 
Schlagworte (SWD):
Tryptase; Mutante; Röntgenkristallographie; Enzyminhibitor; Biochemische Analyse 
TU-Systematik:
CHE 832d; CHE 827d; CHE 829d 
Kurzfassung:
Humane alpha- und beta-Tryptasen gehören zu den trypsinartigen Serinproteasen, die in großen Mengen in Mastzellen exprimiert werden. Während beta-Tryptasen enzymatisch aktiv sind, konnte bei alpha-Tryptase keine oder nur geringe enzymatische Aktivität festgestellt werden. In dieser Arbeit wurden zwei enzymatisch aktive, humane alpha-I-Tryptase Mutanten (D216G, K192Q/D216G) im Komplex mit Leupeptin sowie die freie Mutante D216G ohne Leupeptin röntgenkristallographisch analysiert. Im zweiten Teil...    »
 
Übersetzte Kurzfassung:
Human alpha- and beta-tryptases are trypsin-like serine proteinases, that are synthesized in large amounts in mast cells. It has been shown that beta-tryptase is enzymatically active, whereas alpha-tryptase has little, if any, enzymatic activity. In this work, the crystal structures of two enzymatically active alpha-I tryptase mutants (D216G, K192Q/D216G) were solved and analyzed in complex with leupeptin as well as the crystal structure of the single mutant D216G without inhibitor. In the secon...    »
 
Veröffentlichung:
Universitätsbibliothek der Technischen Universität München 
Mündliche Prüfung:
14.09.2006 
Dateigröße:
23735712 bytes 
Seiten:
124 
Letzte Änderung:
18.06.2007