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Original title:
Synthese und kinetische Charakterisierung von Inhibitoren für papainähnliche Cysteinproteasen 
Translated title:
Synthesis and kinetic characterisation of inhibitors for papain-like cysteine proteases 
Year:
2006 
Document type:
Dissertation 
Institution:
Fakultät für Chemie 
Advisor:
Moroder, Luis (Prof. Dr.); Schaschke, Norbert (Dr. habil.) 
Referee:
Moroder, Luis (Prof. Dr.); Bach, Thorsten (Prof. Dr.) 
Format:
Text 
Language:
de 
Subject group:
CHE Chemie 
Keywords:
Calpain; Cathepsin; Cysteinprotease; Inhibitor; Peptid; bibliothek; Epoxid; E-64; Calpastatin 
Translated keywords:
calpain; cathepsin; cysteine protease; inhibitor; peptide; library; epoxide; E-64; calpastatin 
Controlled terms:
Cysteinproteasen; Inhibitor 
TUM classification:
CHE 832d; CHE 828d 
Abstract:
Dipeptid-Bibliotheken mit epoxidischer Ankerfunktion wurden zur Gewinnung von Strukturinformationen über die P’-Bindungstaschen papainähnlicher Cysteinproteasen erzeugt. Die Präferenzen von Cathepsin L, B und X, sowie µ-Calpain wurden ermittelt und auf diesem Weg Inhibitoren mit erhöhter Affinität für Cathepsin L und B erhalten. Im Fall von µ-Calpain war hingegen ein von einem aus dem endogenen Inhibitor Calpastatin erhaltenen Fragment ausgehender Ansatz erfolgreicher. Es wurde ein 20-meres Pept...    »
 
Translated abstract:
Dipeptide libraries with epoxidic anchor function were produced in order to acquire structural information on the primed side binding pockets of papain-like cysteine proteases. The preferences of cathepsin L, B and X, as well as µ-calpain were investigated and inhibitors with augmented affinity for cathepsin L und B were obtained. In the case of µ-calpain, an approach based on a peptide fragment obtained from the endogenous inhibitor calpastatin was more successful. A 20-mer peptide with submicr...    »
 
Publication :
Universitätsbibliothek der Technischen Universität München 
Oral examination:
14.06.2006 
File size:
2670371 bytes 
Pages:
184 
Last change:
18.06.2007