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Originaltitel:
Synthese und kinetische Charakterisierung von Inhibitoren für papainähnliche Cysteinproteasen 
Übersetzter Titel:
Synthesis and kinetic characterisation of inhibitors for papain-like cysteine proteases 
Jahr:
2006 
Dokumenttyp:
Dissertation 
Institution:
Fakultät für Chemie 
Betreuer:
Moroder, Luis (Prof. Dr.); Schaschke, Norbert (Dr. habil.) 
Gutachter:
Moroder, Luis (Prof. Dr.); Bach, Thorsten (Prof. Dr.) 
Format:
Text 
Sprache:
de 
Fachgebiet:
CHE Chemie 
Stichworte:
Calpain; Cathepsin; Cysteinprotease; Inhibitor; Peptid; bibliothek; Epoxid; E-64; Calpastatin 
Übersetzte Stichworte:
calpain; cathepsin; cysteine protease; inhibitor; peptide; library; epoxide; E-64; calpastatin 
Schlagworte (SWD):
Cysteinproteasen; Inhibitor 
TU-Systematik:
CHE 832d; CHE 828d 
Kurzfassung:
Dipeptid-Bibliotheken mit epoxidischer Ankerfunktion wurden zur Gewinnung von Strukturinformationen über die P’-Bindungstaschen papainähnlicher Cysteinproteasen erzeugt. Die Präferenzen von Cathepsin L, B und X, sowie µ-Calpain wurden ermittelt und auf diesem Weg Inhibitoren mit erhöhter Affinität für Cathepsin L und B erhalten. Im Fall von µ-Calpain war hingegen ein von einem aus dem endogenen Inhibitor Calpastatin erhaltenen Fragment ausgehender Ansatz erfolgreicher. Es wurde ein 20-meres Pept...    »
 
Übersetzte Kurzfassung:
Dipeptide libraries with epoxidic anchor function were produced in order to acquire structural information on the primed side binding pockets of papain-like cysteine proteases. The preferences of cathepsin L, B and X, as well as µ-calpain were investigated and inhibitors with augmented affinity for cathepsin L und B were obtained. In the case of µ-calpain, an approach based on a peptide fragment obtained from the endogenous inhibitor calpastatin was more successful. A 20-mer peptide with submicr...    »
 
Veröffentlichung:
Universitätsbibliothek der Technischen Universität München 
Mündliche Prüfung:
14.06.2006 
Dateigröße:
2670371 bytes 
Seiten:
184 
Letzte Änderung:
18.06.2007