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Originaltitel:
Lead Structures for Inhibition of Drugable Proteases 
Originaluntertitel:
Cyclic statine-peptides for BACE-1 and selective bivalent constructs for MMP-9 
Übersetzter Titel:
Leitstrukturen zur Hemmung von therapeutisch wichtigen Zielenzymen 
Übersetzter Untertitel:
Zyklische Statinpeptide für BACE-1 und selektive bivalente Konstrukte für MMP-9 
Jahr:
2006 
Dokumenttyp:
Dissertation 
Institution:
Fakultät für Chemie 
Betreuer:
Glaser, Steffen Johannes (Prof. Dr.) 
Gutachter:
Moroder, Luis (Prof. Dr.); Kessler, Horst (Prof. Dr. Dr. h.c.) 
Format:
Text 
Sprache:
en 
Fachgebiet:
CHE Chemie 
Schlagworte (SWD):
Cyclopeptide; Inhibitorpeptide; Aspartatproteasen; Bivalenter Inhibitor; Metalloproteinaseninhibitor; Gelatinasen 
TU-Systematik:
CHE 828d; CHE 832d 
Kurzfassung:
The challenging task of converting the relatively large and linear peptidic inhibitors of BACE-1, reported so far in the literature, into proteolitically more stable peptidomimetic structures such as peptoids, hybrid peptide-peptoids and retroinverso analogs failed due to the loss of inhibitory potency. Conversely, molecular modeling experiments based on the known X-ray structures of BACE 1/peptidic inhibitors led to the design of novel cyclic peptidic structures of reduced size and containing s...    »
 
Übersetzte Kurzfassung:
Die Aspartat-Protease BACE-1 ist eines der wichtigsten Enzyme, die entscheidend in der Amiloidbildung mitspielen und somit in der Auslösung der Alzheimer Erkrankung mitverantwortlich sind. Trotz der sehr intensiven Arbeit akademischer und industrieller Forschung sind bislang als Hemmstoffe dieses Aspartat-Protease weitgehend nur Statin-Peptide erheblicher Länge bekannt. Diese können zwar erfolgreich für biochemische Untersuchungen eingesetzt werden, was auch durch die Strukturauflösung der entsp...    »
 
Veröffentlichung:
Universitätsbibliothek der Technischen Universität München 
Mündliche Prüfung:
07.06.2006 
Dateigröße:
2458026 bytes 
Seiten:
216 
Letzte Änderung:
18.06.2007