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Originaltitel:
Monitorng the effects of antagonists on protein-protein interactions with NMR spectroscopy and structural characterization of the major intermediate in the oxidative folding of the leech carboxypeptidase inhibitor 
Übersetzter Titel:
Untersuchung des Effekts von Antagonisten auf Protein-Protein Wechselwirkung mit NMR Spektroskopie und strukurelle Untersuchung von Hauptzwischenprodukten der oxidativen Faltung des Leech Carboxypeptidase Inhibitors. 
Jahr:
2006 
Dokumenttyp:
Dissertation 
Institution:
Fakultät für Chemie 
Betreuer:
Holak, Tad (Dr.) 
Gutachter:
Kessler, Horst (Prof. Dr. Dr. h.c.); Moroder, Luis (Prof. Dr.) 
Format:
Text 
Sprache:
en 
Fachgebiet:
CHE Chemie 
Stichworte:
Protein-protein interactions; NMR spectroscopy 
Schlagworte (SWD):
Protein-Protein-Wechselwirkung; Antagonist; NMR Spektroskopie 
TU-Systematik:
CHE 820d; CHE 244d 
Kurzfassung:
The NMR chemical shift perturbation methods have been successfully used for mapping binding interfaces in proteins and for screening small molecule lead compounds in ligand-protein interactions using 15N-labeled proteins. The NMR screening studies for lead compounds concentrated so far on binary interactions of lead compounds with small to middle size domains of target proteins, but not on two protein complexes. In order to study the effect of anatagonists on a two protein complex, we devised a...    »
 
Übersetzte Kurzfassung:
Die NMR Methode der induzierte Änderung der chemische Verschiebung wurde erfolgreich eingesetzt um die Bindungsstelle in Proteinen zu bestimmen und für ein Suchverfahren für kleine Moleküle in Ligand-Protein Wechselwirkung mit Hilfe von 15N-markierten Proteinen. Das NMR Suchverfahren für Schlüsselverbindungen beschränkte sich bis jetzt auf die binäre Interaktion der Schlüsselverbindung mit kleinen bis mittelgroßen Domänen von Zielproteinen. Proteinkomplexe wurden nicht untersucht. Um den Effekt...    »
 
Veröffentlichung:
Universitätsbibliothek der Technischen Universität München 
Mündliche Prüfung:
17.01.2006 
Dateigröße:
2229617 bytes 
Seiten:
103 
Letzte Änderung:
22.05.2007