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Original title:
Analysis of the fibrilization of the yeast prion protein Ure2p 
Translated title:
Untersuchung des Hefe Prion Proteins Ure2p 
Year:
2005 
Document type:
Dissertation 
Institution:
Fakultät für Chemie 
Advisor:
Buchner, Johannes (Prof. Dr.) 
Referee:
Rief, Matthias (Prof. Dr.); Glaser, Steffen Johannes (Prof. Dr.) 
Format:
Text 
Language:
en 
Subject group:
CHE Chemie; MED Medizin 
Keywords:
Prion Diseases; Fibril; Ure2p; Ure3 
Translated keywords:
Prionen Erkrankungen; Fibrillen; Ure2p; Hefe 
Controlled terms:
Saccharomyces cerevisiae ; Prionproteine; Fibrille 
TUM classification:
CHE 820d; MED 604d 
Abstract:
The [URE3] prion of Saccharomyces cerevisiae shares many features with mammalian prions and poly-glutamine related disorders and has become a model to study amyloid diseases. Several studies suggest that the N-terminal domain of Ure2p is essential for prion formation. In [URE3] cells, Ure2p is found predominantly in an aggregated state, while it is a soluble dimer in wild-type cells. In this thesis, the dimeric wild-type protein and an N-terminal domain mutant were purified and characterized in...    »
 
Translated abstract:
Das [URE3] Prion aus Saccharomyces cerevisiae besitzt viele Gemeinsamkeiten mit Säugerprionen und Polyglutamin-assoziierten Erkrankungen. Es dient daher als Modellsystem für die Untersuchung von Amyloidkrankheiten. Verschiedene Studien konnten zeigen, dass die N-terminale Domäne von Ure2p essentiell für die Prionenbildung ist. In [URE3]-Zellen liegt Ure2p als Aggregat vor, während es in Wildtyp-Zellen dimer ist. In dieser Arbeit wurden das Wildtyp-Protein sowie dessen N-terminale Domäne gereinig...    »
 
Publication :
Universitätsbibliothek der Technischen Universität München 
Oral examination:
14.12.2005 
File size:
3952037 bytes 
Pages:
217 
Last change:
31.03.2008