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Originaltitel:
Analysis of the fibrilization of the yeast prion protein Ure2p 
Übersetzter Titel:
Untersuchung des Hefe Prion Proteins Ure2p 
Jahr:
2005 
Dokumenttyp:
Dissertation 
Institution:
Fakultät für Chemie 
Betreuer:
Buchner, Johannes (Prof. Dr.) 
Gutachter:
Rief, Matthias (Prof. Dr.); Glaser, Steffen Johannes (Prof. Dr.) 
Format:
Text 
Sprache:
en 
Fachgebiet:
CHE Chemie; MED Medizin 
Stichworte:
Prion Diseases; Fibril; Ure2p; Ure3 
Übersetzte Stichworte:
Prionen Erkrankungen; Fibrillen; Ure2p; Hefe 
Schlagworte (SWD):
Saccharomyces cerevisiae ; Prionproteine; Fibrille 
TU-Systematik:
CHE 820d; MED 604d 
Kurzfassung:
The [URE3] prion of Saccharomyces cerevisiae shares many features with mammalian prions and poly-glutamine related disorders and has become a model to study amyloid diseases. Several studies suggest that the N-terminal domain of Ure2p is essential for prion formation. In [URE3] cells, Ure2p is found predominantly in an aggregated state, while it is a soluble dimer in wild-type cells. In this thesis, the dimeric wild-type protein and an N-terminal domain mutant were purified and characterized in...    »
 
Übersetzte Kurzfassung:
Das [URE3] Prion aus Saccharomyces cerevisiae besitzt viele Gemeinsamkeiten mit Säugerprionen und Polyglutamin-assoziierten Erkrankungen. Es dient daher als Modellsystem für die Untersuchung von Amyloidkrankheiten. Verschiedene Studien konnten zeigen, dass die N-terminale Domäne von Ure2p essentiell für die Prionenbildung ist. In [URE3]-Zellen liegt Ure2p als Aggregat vor, während es in Wildtyp-Zellen dimer ist. In dieser Arbeit wurden das Wildtyp-Protein sowie dessen N-terminale Domäne gereinig...    »
 
Veröffentlichung:
Universitätsbibliothek der Technischen Universität München 
Mündliche Prüfung:
14.12.2005 
Dateigröße:
3952037 bytes 
Seiten:
217 
Letzte Änderung:
31.03.2008