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Originaltitel:
Biochemical Studies on IGF and IGF-Binding Proteins Interactions & Structural Investigations on the SH3 Domain of Crk-associated Tyrosine Kinase Substrate p130cas (CAS) 
Übersetzter Titel:
Biochemische Charakterisierung von IGF und IGF-Bindeproteinen & Strukturelle Untersuchungen am SH3 Domäne von Crk-assoziiertem Tyrosinkinase Substrat p130cas (CAS) 
Jahr:
2005 
Dokumenttyp:
Dissertation 
Institution:
Fakultät für Chemie 
Betreuer:
Huber, Robert (apl. Prof. Dr. Dr. h.c.) 
Gutachter:
Huber, Robert (apl. Prof. Dr. Dr. h.c.); Buchner, Johannes (Univ.-Prof. Dr.) 
Format:
Text 
Sprache:
en 
Fachgebiet:
CHE Chemie 
Stichworte:
IGF; IGFBPs; Binding studies; RTS; SH3 domain; X-ray crystallography; Protein structure 
Übersetzte Stichworte:
IGF; IGFBPs; Bindungsstudien; RTS; SH3 Domäne; Röntgenkristallographie; Proteinstruktur 
TU-Systematik:
CHE 820d; CHE 806d 
Kurzfassung:
In my work, I have undertaken the thorough biochemical and biostructural studies of insulin-like growth factor binding proteins (IGFBPs), and the SH3 domain of Crk-associated substrate p130cas (CAS). Based on NMR and crystal structures of mini-IGFBP-5, mutants were designed investigate binding interactions between IGF and IGFBP-5. Kinetic analysis using surface plasmon resonance (SPR) and isothermal titration calorimetry (ITC) showed the degree to which IGFBP-5 has evolved to optimize binding st...    »
 
Übersetzte Kurzfassung:
Das erste Projekt befasste sich mit biochemischen Studien über Interaktionen von IGF und IGF-Bindeproteinen, wobei kinetische und strukturelle Untersuchungen durchgeführt wurden. Außerdem wurden in vitro Transkription/Translations-Expressionssysteme getestet. Kinetische Analysen zeigten den Grad, zu dem IGFBP-5 eine optimierte Bindungsstärke entwickelt hat, denn alle Mutanten zeigten unterschiedliche stark reduzierte Bindungsaffinitäten. Die Strukturen haben die Bedeutung vor allem von N-termina...    »
 
Veröffentlichung:
Universitätsbibliothek der Technischen Universität München 
Mündliche Prüfung:
17.05.2005 
Schlagworte:
Insulin-like Growth Factor Insulin-like-Growth-Factor-Binding-Proteins Biochemische Methode Protein-Tyrosin-Kinasen Enzymsubstrat Röntgenkristallographie 
Dateigröße:
22171767 bytes 
Seiten:
334 
Letzte Änderung:
24.10.2006