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Originaltitel:
Role of the Tyrosine in the Highly Conserved NPxxY Sequence of the Human B2 Bradykinin Receptor 
Übersetzter Titel:
Die Rolle des Tyrosins in der hoch konservierten NPXXY-Sequenz des humanen B2 Bradykinin-Rezeptors 
Jahr:
2005 
Dokumenttyp:
Dissertation 
Institution:
Fakultät für Chemie 
Betreuer:
Bacher, Adelbert (Univ.-Prof. Dr. Dr.) 
Gutachter:
Jochum, Marianne (Univ.-Prof. Dr.); Bacher, Adelbert (Prof. Dr. Dr.) 
Format:
Text 
Sprache:
en 
Fachgebiet:
CHE Chemie 
Stichworte:
Protein-gekoppelte Rezeptoren; Kinin; Internalizierung; semi-aktive Konformation; NpxxY 
Übersetzte Stichworte:
G protein-coupled receptors; kinin; internalization; semi-active conformation; NPxxY 
Schlagworte (SWD):
Bradykinin ; Rezeptor ; Tyrosin 
TU-Systematik:
CHE 820d 
Kurzfassung:
Although the G protein-coupled receptors (GPCRs) share a similar seven-transmembrane domain structure, only a limited number of amino acid residues is conserved in their protein sequences. One of the most highly conserved sequences is the NPxxY motif located at the cytosolic end of helix VII of those GPCRs that belong to the family of the rhodopsin/β-adrenergic-like receptors (Family A). The crystal structure of bovine rhodopsin indicates a hydrophobic interaction between Y7.53 of the NPxxY moti...    »
 
Übersetzte Kurzfassung:
Obwohl die G-Protein-gekoppelten Rezeptoren (GPCRs) eine gemeinsame Sieben-Transmembran-Domänenstruktur aufweisen, ist nur eine begrenzte Anzahl an Amino-säureresten in ihren Proteinsequenzen konserviert. Eine der am höchsten konservierten Sequenzen ist das NPxxY-Motiv, das sich am zytosolischen Ende der Helix VII befindet, vor allem bei den GPCRs, die zur Familie der Rhodopsin/beta-Adrenorezeptor-ähnlichen Rezeptoren (Familie A) gehören. Die Kristallstruktur des bovinen Rhodopsins legt eine hyd...    »
 
Veröffentlichung:
Universitätsbibliothek der Technischen Universität München 
Mündliche Prüfung:
06.07.2005 
Dateigröße:
4958047 bytes 
Seiten:
118 
Letzte Änderung:
28.03.2007