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Original title:
Röntgentrukturanalyse der humanen Serinprotease DESC-1 und der Zink-Aminopeptidase F3 aus Thermoplasma acidophilum 
Translated title:
X-ray Structure of the human Serine Protease DESC-1 and the Zinc Aminopeptidase F3 from Thermoplasma acidophilum 
Year:
2005 
Document type:
Dissertation 
Institution:
Fakultät für Chemie 
Advisor:
Huber, R. (apl. Prof. Dr. Dr. h.c) 
Referee:
Bacher, Adelbert (Prof. Dr. Dr.) 
Format:
Text 
Language:
de 
Subject group:
CHE Chemie 
Keywords:
Serinprotease DESC-1; struktur basiertes Design von Inhibitoren; Zink-Aminopeptidase F3; molekulare Dynamik; Röntgenkristallographie; Proteinstruktur 
Translated keywords:
serine protease DESC-1; structure based drug design; zinc aminopeptidase F3; molecular dynamics; X-ray crystallography; protein structure 
Controlled terms:
Thermoplasma acidophilum Serinproteinasen Röntgenstrukturanalyse Aminopeptidasen 
TUM classification:
CHE 829d; CHE 832d 
Abstract:
Die Kristallstruktur der humanen Serinprotease DESC-1 wurde mit hoher Auflösung in Komplex mit Benzamidin und BPTI (basischer pankreatischer Trypsin Inhibitor) gelöst. Dabei stand im Vordergrund, die Architektur des aktiven Zentrums und die daraus resultierende Substratspezifität von DESC-1 zu ermitteln, um damit die Grundlage für strukturbasiertes Design von Inhibitoren zu legen. Darüber hinaus wurde die Struktur der Zink-Aminopeptidase F3 aus Thermoplasma acidophilum in drei unterschiedlichen...    »
 
Translated abstract:
The crystal structure of the human serine protease DESC-1 was solved at high resolution in complex with benzamidin and BPTI (basic pancreatic trypsin inhibitor). The architecture of the DESC-1`s active site and its substrate specificity gives the framework for structure based drug design. In addition, the crystal structure of the zinc aminopeptidase F3 from Thermoplasma acidophilum in three different conformations was solved. F3 is composed of four domains: an N-terminal saddle-like domain; a t...    »
 
Publication :
Universitätsbibliothek der TU München 
Oral examination:
01.02.2005 
File size:
3393736 bytes 
Pages:
122 
Last change:
14.12.2005