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Originaltitel:
Heterologe Koexpression von humanem Cytochrom P450 1A2 und polymorphen Formen humaner N-Acetyltransferase Typ-2 in V79 Chinesischen Hamsterzellen zur in vitro-Untersuchung von Toxizität und Metabolismus von Chemikalien und Arzneimitteln 
Übersetzter Titel:
Heterologous Coexpression of human Cytochrome P450 1A2 and polymorphic Forms of human N-Acetyltransferase 2 in V79 Chinese Hamster Cells for in vitro Investigation of Toxicity and Metabolism of Chemicals and Drugs 
Jahr:
2004 
Dokumenttyp:
Dissertation 
Institution:
Fakultät für Chemie 
Betreuer:
Döhmer, Johannes (Prof. Dr.) 
Gutachter:
Hiller, Wolfgang (Prof. Dr); Spielmann, H. (Prof. Dr.) 
Format:
Text 
Sprache:
de 
Fachgebiet:
CHE Chemie 
Stichworte:
N-Acetyltransferase; Cytochrom P450 1A2; aromatische Amine; V79-Zellen 
Übersetzte Stichworte:
N-Acetyltransferase; Cytochrome P450 1A2; aromatic Amines; V79 cells 
Schlagworte (SWD):
Cytochrom; Acetyltransferasen; Heterologe; Genexpression 
TU-Systematik:
CHE 832d 
Kurzfassung:
Die im Menschen stattfindende metabolische Aktivierung von Arylaminen ist ein komplexer Prozess, dessen toxikologischen Konsequenzen von vielen Variablen abhängen. Die Phase I- und II-Enzyme hCYP1A2 (humanes Cytochrom P450 1A2) und hNAT2 (humane N-Acetyltransferase2), deren ausgeprägter Polymorphismus die Symetrie und somit die aus der Interaktion beider Enzyme resultierende Toxizität beeinflussen kann, stellen Schlüsselenzyme in diesem Prozess dar. Eine isolierte Betrachtung nur eines dieser be...    »
 
Übersetzte Kurzfassung:
Metabolic activation of aromatic amines in humans is a complex process, whose toxicological consequences are dependent on many variable factors. The phase-1 and phase-2 enzymes hCYP1A2 (human Cytochrome P450 1A2) and hNAT2 (human N-Acetyltransferase 2), whose pronounced polymorphism can affect the symetry of this interaction, are both key enzymes and have a great impact on the subsequent toxicity. Because of this fact, the independent investigation of only one of these key enzymes would depict o...    »
 
Veröffentlichung:
Universitätsbibliothek der TU München 
Mündliche Prüfung:
16.07.2004 
Dateigröße:
2125245 bytes 
Seiten:
122 
Letzte Änderung:
13.06.2007