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Originaltitel:
Struktur-/Funktionsanalyse und Ubiquitinierung des Ubiquitin-ähnlichen Modifizierers SUMO1 
Übersetzter Titel:
Structure-Function Analysis and Ubiquitination of the Ubiquitin-related Modifier SUMO1 
Jahr:
2004 
Dokumenttyp:
Dissertation 
Institution:
Fakultät für Chemie 
Betreuer:
Baumeister, Wolfgang (Prof. Dr.); Melchior, Frauke (Prof. Dr.) 
Gutachter:
Baumeister, Wolfgang (Prof. Dr.); Gierl, Alfons (Prof. Dr.) 
Format:
Text 
Sprache:
de 
Fachgebiet:
CHE Chemie 
Stichworte:
SUMO1; Ubiquitin-ähnliches Protein; post-translationale Modifikation; Mutagenese; Ubiquitin; poly-Ubiquitinierung; Ketten-Bildung 
Übersetzte Stichworte:
SUMO1; ubiquitin-related protein; post-translational modification; mutagenesis; ubiquitin; poly-ubiquitination; chain-formation 
Schlagworte (SWD):
Ubiquitin-ähnliche Proteine; Struktur-Aktivitäts-Beziehung 
TU-Systematik:
CHE 820d; CHE 806d 
Kurzfassung:
Das Ubiquitin-ähnliche Protein SUMO1 reguliert wichtige zelluläre Prozesse durch post-translationale Protein-Modifikation. Im Zusammenhang mit den Substraten PCNA und IkBa wird die SUMOylierung auch als Antagonismus zur Ubiquitinierung diskutiert. Diese Arbeit dokumentiert neben einer ausführlichen SUMO1-Mutagenese erstmalig Poly-Ubiquitinierung von nicht-konjugiertem und konjugiertem SUMO1. Gleichzeitig wird gezeigt, dass SUMO1 nicht der schnellen proteasomalen Degradation unterliegt. Diese übe...    »
 
Übersetzte Kurzfassung:
SUMO1, an ubiquitin-related protein, regulates important cellular processes via post-translational protein modification. In context with the substrates PCNA and IkBa SUMOylation is discussed as an antagonism for ubiquitination. Besides an extensive mutagenesis analysis of SUMO1, poly-ubiquitination of non-conjugated and conjugated SUMO1 is demonstrated for the first time. In addition rapid proteasomal degradation could be excluded for SUMO1. These surprising results implicate conjugated SUMO1 as...    »
 
Veröffentlichung:
Universitätsbibliothek der TU München 
Mündliche Prüfung:
31.03.2004 
Dateigröße:
7525204 bytes 
Seiten:
158 
Letzte Änderung:
13.06.2007