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Originaltitel:
DMIF1 - ein Regulator der mitochondrialen F1F0-ATPase in Dictyostelium discoideum 
Übersetzter Titel:
DMIF1 - a Regulatory Protein of the Mitochondrial F1F0-ATPase in Dictyostelium Discoideum 
Jahr:
2004 
Dokumenttyp:
Dissertation 
Institution:
Fakultät für Chemie 
Betreuer:
Baumeister, Wolfgang (Prof. Dr.); Gerisch, G. (Priv.-Doz. Dr.) 
Gutachter:
Baumeister, Wolfgang (Prof. Dr.); Weinkauf, Sevil (Prof. Dr.) 
Format:
Text 
Sprache:
de 
Fachgebiet:
CHE Chemie 
Stichworte:
IF1; Inhibitor; F1F0-ATPase; Mitochondrien; Targeting; Prozessierung; R-2 Motiv; coiled coil; Centrosom; MTOC; Aggresom; Degradation; Dictyostelium 
Übersetzte Stichworte:
IF1; inhibitory protein; F1F0-ATPase; mitochondria; targeting; processing; R-2 motif; coiled coil; centrosome; MTOC; aggresome; degradation; Dictyostelium 
Schlagworte (SWD):
Dictyostelium discoideum; F-Typ-ATPasen; Inhibitorproteine 
TU-Systematik:
CHE 820d 
Kurzfassung:
Mit DMIF1 wurde erstmals in Dictyostelium ein zur Familie der mitochondrialen F1F0-ATPase-Inhibitoren zählendes Homolog gefunden. Diese verhindern die letale ATP-Verarmung durch Hemmung der ATP-Hydrolyse, der Umkehrreaktion der ATP-Synthase, die bei Zusammenbruch des Membranpotentials abläuft. Das helicale, hochgeladene DMIF1-Monomer hat eine N-terminale Targeting-Domäne, die den Transfer des im Zytoplasma gebildeten Precursors in die Mitochondrien bewirkt, wo das reife Protein durch Abspalten d...    »
 
Übersetzte Kurzfassung:
The DMIF1 protein found in Dictyostelium is homologous to members of the F1F0-ATPase inhibitory protein family. Those inhibitors protect cells from uncontrolled ATP hydrolysis and thus from letal ATP deprivation. Activation of the hydrolysis pathway, the reversed function of F1F0, is caused by membrane potential breakdown. The helical, highly charged DMIF1 protein monomer contains an N-terminal targeting domain to transfer the precursor, synthesized in the cytoplasm, to mitochondria. In the matr...    »
 
Veröffentlichung:
Universitätsbibliothek der TU München 
Mündliche Prüfung:
13.09.2004 
Dateigröße:
28857765 bytes 
Seiten:
206 
Letzte Änderung:
10.03.2008