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Originaltitel:
Protein Interactions Studied by Biochemical and NMR Spectroscopic Methods 
Übersetzter Titel:
Untersuchung von Protein Wechselwirkungen mit biochemischen und NMR-spektroskopischen Methoden 
Jahr:
2004 
Dokumenttyp:
Dissertation 
Institution:
Fakultät für Chemie 
Betreuer:
Kessler, Horst (Prof. Dr.) 
Gutachter:
Hiller, Wolfgang (Prof. Dr.); Buchner, Johannes (Prof. Dr.) 
Format:
Text 
Sprache:
en 
Fachgebiet:
CHE Chemie 
Stichworte:
p53; Hsp90; NMR spectroscopy 
Übersetzte Stichworte:
p53; Hsp90; NMR Spektroskopie 
Schlagworte (SWD):
Proteine; Wechselwirkung; Biochemische Methode; NMR-Spektroskopie; Selbstdiffusion 
TU-Systematik:
CHE 820d; CHE 860d; CHE 244d 
Kurzfassung:
This work is concerned with protein interactions studied by biochemical and NMR spectroscopic methods, focusing the applicability of PFG diffusion NMR spectroscopy. Mutational studies at p53 DBD demonstrate that cooperative binding of DNA can be ascribed to intermolecular salt bridges which in addition explain the different DNA binding behavior of p63 on structural grounds. For the transcription independent apoptosis induction of p53 by complexation with Bcl-xL, a p53-Bcl-xL model complex could...    »
 
Übersetzte Kurzfassung:
In der vorliegenden Arbeit wurden Protein-Interaktionen biochemisch und NMR-spektroskopisch, u.a. mit Hilfe von PFG-Diffusionsexperimenten, identifiziert. Mutationsstudien an p53 zeigen, dass dessen kooperative DNA-Bindung auf eine intermolekulare Salzbrücke zurückzuführen ist, die auch das unterschiedliche DNA Bindungsverhalten von p63 strukturell erklärt. Für die transkriptionsunabhängige Apoptoseinduktion von p53 durch Komplexierung von z.B. Bcl-xL, konnte aus chemischen Verschiebungsänderung...    »
 
Veröffentlichung:
Universitätsbibliothek der TU München 
Mündliche Prüfung:
19.10.2004 
Dateigröße:
6292424 bytes 
Seiten:
210 
Letzte Änderung:
13.06.2007