Benutzer: Gast  Login
Originaltitel:
Biochemische Charakterisierung der Lon-Protease aus Thermoplasma acidophilum 
Übersetzter Titel:
Biochemical Characterisation of the Lon Protease from Thermoplasma acidophilum 
Jahr:
2004 
Dokumenttyp:
Dissertation 
Institution:
Fakultät für Chemie 
Betreuer:
Baumeister, Wolfgang (Prof. Dr.) 
Gutachter:
Baumeister, Wolfgang (Prof. Dr.); Buchner, Johannes (Prof. Dr.) 
Format:
Text 
Sprache:
de 
Fachgebiet:
CHE Chemie 
Stichworte:
Lon; AAA+; FtsH; Protease; Archaeen; S/K-Diade 
Übersetzte Stichworte:
Lon; AAA+; protease; archaea; S/K-dyad 
Schlagworte (SWD):
Thermoplasma acidophilum; Protease; Strukturaufklärung 
TU-Systematik:
CHE 832d 
Kurzfassung:
Die Lon-Protease aus dem Archaebakterium Thermoplasma acidophilum (TaLon) besteht aus einer N-terminalen AAA+-Domäne und einer C-terminalen Lon-Protease-Domäne. Die AAA+-Domäne wird von einer Transmembrandomäne unterbrochen. Die Membranlokalisation von TaLon wurde in Thermoplasma acidophilum und nach rekombinanter Expression in E. coli bestätigt. Die rekombinante Lon-Protease wurde aus E.-coli-Membranen solubilisiert und als hochmolekularer Komplex gereinigt. TaLon zeigte ATP-abhängige proteolyt...    »
 
Übersetzte Kurzfassung:
The protease from the archaeon Thermoplasma acidophilum (TaLon) is composed of an N-terminal AAA+ domain and a C-terminal Lon protease domain. The AAA+ domain is interrupted by a transmembrane domain. TaLon was found to be membrane-localised in Thermoplasma acidophilum and when over-expressed in E. coli. Recombinant TaLon was solubilised from E. coli membranes and purified as homooligomeric complex. TaLon displayed nucleotide-independent peptidase, ATP-dependent protease and a robust unfoldase a...    »
 
Veröffentlichung:
Universitätsbibliothek der TU München 
Mündliche Prüfung:
13.09.2004 
Dateigröße:
6869277 bytes 
Seiten:
109 
Letzte Änderung:
13.06.2007